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- PDB-3arg: Ternary crystal structure of the mouse NKT TCR-CD1d-alpha-glucosy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3arg
タイトルTernary crystal structure of the mouse NKT TCR-CD1d-alpha-glucosylceramide(C20:2)
要素
  • Antigen-presenting glycoprotein CD1d1
  • Beta-2-microglobulinΒ2-ミクログロブリン
  • NKT Valpha14-Jalpha18,NKT Valpha14-Jalpha18
  • Vbeta8.2,Vbeta8.2
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / mouse NKT TCR / mouse CD1d
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of immature T cell proliferation in thymus / positive regulation of NK T cell differentiation / positive regulation of NK T cell activation / NK T cell differentiation / endogenous lipid antigen binding / exogenous lipid antigen binding / antigen processing and presentation, endogenous lipid antigen via MHC class Ib / antigen processing and presentation, exogenous lipid antigen via MHC class Ib / lipopeptide binding / alpha-beta T cell receptor complex ...regulation of immature T cell proliferation in thymus / positive regulation of NK T cell differentiation / positive regulation of NK T cell activation / NK T cell differentiation / endogenous lipid antigen binding / exogenous lipid antigen binding / antigen processing and presentation, endogenous lipid antigen via MHC class Ib / antigen processing and presentation, exogenous lipid antigen via MHC class Ib / lipopeptide binding / alpha-beta T cell receptor complex / positive thymic T cell selection / positive regulation of macrophage activation / Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / regulation of membrane depolarization / positive regulation of interleukin-4 production / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / alpha-beta T cell activation / Generation of second messenger molecules / antigen processing and presentation / PD-1 signaling / regulation of immune response / immunoglobulin complex, circulating / cellular defense response / immunoglobulin receptor binding / T cell receptor binding / positive regulation of interleukin-2 production / Neutrophil degranulation / complement activation, classical pathway / antigen binding / response to bacterium / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / response to molecule of bacterial origin / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / cellular response to iron ion / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of neurogenesis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / positive regulation of cellular senescence / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / negative regulation of epithelial cell proliferation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of immune response / positive regulation of type II interferon production / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / sensory perception of smell / positive regulation of T cell activation / late endosome / Downstream TCR signaling / negative regulation of neuron projection development / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / T cell differentiation in thymus / T cell receptor signaling pathway / iron ion transport / protein refolding / antibacterial humoral response / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / 獲得免疫系 / cellular response to lipopolysaccharide / defense response to Gram-negative bacterium / amyloid fibril formation / blood microparticle / リソソーム / エンドソーム / learning or memory / endosome membrane / defense response to Gram-positive bacterium / 免疫応答 / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / 自然免疫系 / structural molecule activity / ゴルジ体 / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / 生体膜
類似検索 - 分子機能
T-cell receptor alpha chain, constant domain / MHC-I family domain / Domain of unknown function (DUF1968) / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / Β2-ミクログロブリン / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site ...T-cell receptor alpha chain, constant domain / MHC-I family domain / Domain of unknown function (DUF1968) / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / Β2-ミクログロブリン / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / 抗体 / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DB6 / T cell receptor alpha chain constant / T cell receptor beta constant 1 / Β2-ミクログロブリン / Antigen-presenting glycoprotein CD1d1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Wun, K.S. / Rossjohn, J.
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2011
タイトル: A molecular basis for the exquisite CD1d-restricted antigen specificity and functional responses of natural killer T cells
著者: Wun, K.S. / Cameron, G. / Patel, O. / Pang, S.S. / Pellicci, D.G. / Sullivan, L.C. / Keshipeddy, S. / Young, M.H. / Uldrich, A.P. / Thakur, M.S. / Richardson, S.K. / Howell, A.R. / ...著者: Wun, K.S. / Cameron, G. / Patel, O. / Pang, S.S. / Pellicci, D.G. / Sullivan, L.C. / Keshipeddy, S. / Young, M.H. / Uldrich, A.P. / Thakur, M.S. / Richardson, S.K. / Howell, A.R. / Illarionov, P.A. / Brooks, A.G. / Besra, G.S. / McCluskey, J. / Gapin, L. / Porcelli, S.A. / Godfrey, D.I. / Rossjohn, J.
履歴
登録2010年11月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年1月29日Group: Database references
改定 1.32020年1月22日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_src_gen ...entity / entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.details / _entity.pdbx_description ..._entity.details / _entity.pdbx_description / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Antigen-presenting glycoprotein CD1d1
B: Beta-2-microglobulin
C: NKT Valpha14-Jalpha18,NKT Valpha14-Jalpha18
D: Vbeta8.2,Vbeta8.2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,1098
ポリマ－96,2684
非ポリマー1,8404
水39622
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.165, 85.774, 237.805
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABD

#1: タンパク質 Antigen-presenting glycoprotein CD1d1


分子量: 34662.012 Da / 分子数: 1 / 断片: heavy chain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cd1d1, Cd1.1 / プラスミド: pBacP10PH / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P11609
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin / Β2-ミクログロブリン


分子量: 11660.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: B2m / プラスミド: pBacP10PH / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P01887
#4: タンパク質 Vbeta8.2,Vbeta8.2


分子量: 27166.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Chimera of mouse variable domain and human constant domain,Chimera of mouse variable domain and human constant domain
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01850*PLUS

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抗体 , 1種, 1分子 C

#3: 抗体 NKT Valpha14-Jalpha18,NKT Valpha14-Jalpha18


分子量: 22779.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Chimera of mouse variable domain and human constant domain,Chimera of mouse variable domain and human constant domain
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01848*PLUS

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糖 , 2種, 3分子

#5: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpN]{}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 23分子

#7: 化合物 ChemComp-DB6 / (11E,14E)-N-[(2S,3S,4R)-1-(alpha-D-glucopyranosyloxy)-3,4-dihydroxyoctadecan-2-yl]icosa-11,14-dienamide


分子量: 770.131 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C44H83NO9
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細FOR CHAIN C, RESIDUES 1 TO 116 IS MOUSE VARIABLE DOMAIN AND 117-210 IS HUMAN CONSTANT DOMAIN. FOR ...FOR CHAIN C, RESIDUES 1 TO 116 IS MOUSE VARIABLE DOMAIN AND 117-210 IS HUMAN CONSTANT DOMAIN. FOR CHAIN D, RESIDUES 1 TO 117 IS MOUSE VARIABLE DOMAIN AND 118-247 IS HUMAN CONSTANT DOMAIN. THE SWISS-PROT ENTRY P11609 CONFLICTS WITH BRADBURY ET AL., 1988 WHICH SUGGESTS A HISTIDINE IN PLACE OF ASPARTATE. SEQUENCE IN THIS PDB AGREES WITH THE CITATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.75 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 20% PEG 400, 0.1M Ammonium acetate, 0.1M Bis Tris, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95367 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月14日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95367 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. all: 24965 / Num. obs: 23592 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.4 % / Biso Wilson estimate: 61.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.218 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
3-3.1610.51.08323603195.9
9.49-509.50.0928.3894189.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3HE6

3he6


解像度: 3→47.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.854 / SU B: 55.794 / SU ML: 0.446 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.491 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29958 1198 5.1 %RANDOM
Rwork0.23222 ---
obs0.23563 22355 93.31 %-
all-23958 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 67.513 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.99 Å2-0 Å20 Å2
2--5.76 Å20 Å2
3----8.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→47.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6038 0 117 22 6177
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0216339
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9921.9278684
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9285816
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.74423.417240
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.94815781
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.521522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.2984
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0214870
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1421.54117
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.27826537
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.37932222
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.6264.52147
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.996→3.074 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.425 103 -
Rwork0.347 1518 -
obs-1621 88.87 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.553-2.07511.18884.3814-1.53068.43590.2006-0.47720.05230.6238-0.05290.2458-0.4171-0.1927-0.14780.3612-0.01750.02430.2638-0.19640.2581-14.2648-46.5735-74.3706
24.27020.26-1.75534.6684-2.31149.54350.0384-0.29580.4103-0.26770.0412-0.1795-0.0761.045-0.07970.1314-0.05360.01960.192-0.1120.1756-6.3056-45.2193-101.9439
35.2593-0.15812.6876.55073.586717.79210.063-0.5269-0.0029-0.6145-0.09860.3732-0.2302-1.28920.03560.1071-0.0708-0.00290.3362-0.15260.2762-3.7103-36.5354-41.6709
48.10980.51572.92497.18362.215910.18350.8053-0.0549-0.8731-0.215-0.1787-0.0641.16440.0212-0.62660.3134-0.0511-0.1260.2862-0.13280.212112.9962-51.2576-49.6422
52.85810.7307-0.22223.79490.92547.099-0.09760.26850.3631-0.38480.19290.1939-0.0608-0.5007-0.09530.1298-0.0129-0.070.08250.08130.2108-23.2526-49.9374-113.2841
610.2479-0.0443-1.7076.9216-0.40098.96640.38550.62270.2841-0.1647-0.3682-0.2122-0.6727-0.1366-0.01730.21140.0195-0.02570.0897-0.00180.06418.9915-27.9841-15.9036
73.8783-0.0966-4.66353.39653.534615.29490.2160.2934-0.57350.0923-0.1672-0.17630.16550.5312-0.04870.07860.054-0.16020.2076-0.09970.333123.6427-43.4072-20.9801
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A7 - 183
2X-RAY DIFFRACTION1A650
3X-RAY DIFFRACTION1A314
4X-RAY DIFFRACTION1A400 - 401
5X-RAY DIFFRACTION1A501 - 502
6X-RAY DIFFRACTION2B2 - 99
7X-RAY DIFFRACTION3C1 - 117
8X-RAY DIFFRACTION4D3 - 119
9X-RAY DIFFRACTION5A184 - 300
10X-RAY DIFFRACTION6C118 - 207
11X-RAY DIFFRACTION7D120 - 246

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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