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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3ajp | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human H ferritin E140A mutant | ||||||
要素 | Ferritin heavy chainフェリチン | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / 4-helix bundle | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 iron ion sequestering activity / : / オートファゴソーム / Scavenging by Class A Receptors / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / intracellular sequestering of iron ion / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / ferric iron binding ...iron ion sequestering activity / : / オートファゴソーム / Scavenging by Class A Receptors / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / intracellular sequestering of iron ion / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / ferric iron binding / Iron uptake and transport / ferrous iron binding / tertiary granule lumen / iron ion transport / intracellular iron ion homeostasis / ficolin-1-rich granule lumen / 免疫応答 / iron ion binding / negative regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.901 Å | ||||||
データ登録者 | Masuda, T. / Mikami, B. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2010 タイトル: The universal mechanism for iron translocation to the ferroxidase site in ferritin, which is mediated by the well conserved transit site 著者: Masuda, T. / Goto, F. / Yoshihara, T. / Mikami, B. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3ajp.cif.gz | 55.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3ajp.ent.gz | 41.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3ajp.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/aj/3ajp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/aj/3ajp | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 24|||||||||||||||||||||||||||
単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 21066.424 Da / 分子数: 1 / 変異: E140A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FTH1, FTH, FTHL6, OK/SW-cl.84, PIG15 / プラスミド: pET21d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P02794, ferroxidase | ||
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#2: 化合物 | ChemComp-MG / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.39 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9 詳細: 2.0M magnesium chloride, 0.1M Bicine (pH 9.0), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 77 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 0.9 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月11日 |
放射 | モノクロメーター: Si double-crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 21234 / Num. obs: 21170 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 15.3 % / Biso Wilson estimate: 17.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 19.5 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 13.9 % / Rmerge(I) obs: 0.325 / Mean I/σ(I) obs: 12.7 / Num. unique all: 2063 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: Native human H ferritin 解像度: 1.901→30.496 Å / SU ML: 0.19 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.17 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.912 Å2 / ksol: 0.347 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 19.465 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.19 Å / Luzzati sigma a obs: 0.19 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.901→30.496 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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