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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3agx | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human Hsp40 Hdj1 peptide-binding domain | ||||||
要素 | DnaJ homolog subfamily B member 1 | ||||||
キーワード | CHAPERONE (シャペロン) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 先体 / negative regulation of inclusion body assembly / positive regulation of ATP-dependent activity / transcription regulator inhibitor activity / ATPase activator activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase ...先体 / negative regulation of inclusion body assembly / positive regulation of ATP-dependent activity / transcription regulator inhibitor activity / ATPase activator activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / regulation of cellular response to heat / protein folding chaperone / forebrain development / Hsp70 protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MAPK6/MAPK4 signaling / transcription corepressor activity / unfolded protein binding / cellular response to heat / ATPase binding / protein-folding chaperone binding / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / cadherin binding / neuronal cell body / glutamatergic synapse / 核小体 / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.85 Å | ||||||
データ登録者 | Suzuki, H. / Noguchi, S. / Satow, Y. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010 タイトル: Peptide-binding sites as revealed by the crystal structures of the human Hsp40 Hdj1 C-terminal domain in complex with the octapeptide from human Hsp70 著者: Suzuki, H. / Noguchi, S. / Arakawa, H. / Tokida, T. / Hashimoto, M. / Satow, Y. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3agx.cif.gz | 81.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3agx.ent.gz | 62 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3agx.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ag/3agx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ag/3agx | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 20481.914 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 161-340 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNAJB1, DNAJ1, HDJ1, HSPF1 / プラスミド: pET23a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P25685 #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.68 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 詳細: 13% PEG 3350, 0.1M Na citrate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 95 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 0.978 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月19日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.978 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.85→102.6 Å / Num. obs: 42368 / % possible obs: 94.3 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.101 |
反射 シェル | 解像度: 1.85→1.9 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.693 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 64.8 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.85→42.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 3.785 / SU ML: 0.108 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.137 / ESU R Free: 0.126 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 90.74 Å2 / Biso mean: 43.581 Å2 / Biso min: 15.42 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.85→42.03 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
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