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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2zrt | ||||||
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タイトル | Crystal structure of Zn2+-bound form of des3-23ALG-2 | ||||||
要素 | Programmed cell death protein 6プログラム細胞死 | ||||||
キーワード | APOPTOSIS (アポトーシス) / penta-EF-hand protein / Calcium-binding protein (カルシウム結合タンパク質) / Calcium (カルシウム) / Endoplasmic reticulum (小胞体) / Membrane (生体膜) / Nucleus (Nucleus) / Polymorphism | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 neural crest formation / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / neural crest cell development / COPII vesicle coat / COPII vesicle coating / negative regulation of TOR signaling / positive regulation of protein monoubiquitination / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum exit site ...neural crest formation / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / neural crest cell development / COPII vesicle coat / COPII vesicle coating / negative regulation of TOR signaling / positive regulation of protein monoubiquitination / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum exit site / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / protein-membrane adaptor activity / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of endothelial cell migration / apoptotic signaling pathway / intracellular protein transport / response to calcium ion / positive regulation of angiogenesis / calcium-dependent protein binding / protein-macromolecule adaptor activity / cellular response to heat / cytoplasmic vesicle / 血管新生 / protein dimerization activity / エンドソーム / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / magnesium ion binding / 小胞体 / protein homodimerization activity / extracellular exosome / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å | ||||||
データ登録者 | Suzuki, H. / Kawasaki, M. / Kakiuchi, T. / Shibata, H. / Wakatsuki, S. / Maki, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.F / 年: 2008 タイトル: Crystallization and X-ray diffraction analysis of N-terminally truncated human ALG-2 著者: Suzuki, H. / Kawasaki, M. / Kakiuchi, T. / Shibata, H. / Wakatsuki, S. / Maki, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2zrt.cif.gz | 272.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2zrt.ent.gz | 221.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2zrt.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zr/2zrt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zr/2zrt | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 19806.064 Da / 分子数: 8 / 断片: UNP residues 24-191 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDCD6, ALG2 / プラスミド: pET3d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: O75340 #2: 化合物 | ChemComp-ZN / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.63 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 詳細: 100mM MES, 15% ethanol, 200mM zinc acetate, pH6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1.28192 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月5日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.28192 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.3→115.47 Å / Num. obs: 27970 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 8 |
反射 シェル | 解像度: 3.3→3.42 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.343 / Num. unique all: 2610 / % possible all: 96.6 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1HQV 解像度: 3.3→115.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 20.462 / SU ML: 0.338 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.498 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 99.308 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.3→115.47 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 3.3→3.386 Å / Total num. of bins used: 20
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