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- PDB-2y73: THE NATIVE STRUCTURES OF SOLUBLE HUMAN PRIMARY AMINE OXIDASE AOC3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y73
タイトルTHE NATIVE STRUCTURES OF SOLUBLE HUMAN PRIMARY AMINE OXIDASE AOC3
要素MEMBRANE PRIMARY AMINE OXIDASE
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of primary amine oxidase activity / primary amine oxidase activity / : / 一級アミンオキシダーゼ / amine metabolic process / Phase I - Functionalization of compounds / 微絨毛 / quinone binding / エンドソーム / 細胞接着 ...negative regulation of primary amine oxidase activity / primary amine oxidase activity / : / 一級アミンオキシダーゼ / amine metabolic process / Phase I - Functionalization of compounds / 微絨毛 / quinone binding / エンドソーム / 細胞接着 / 炎症 / copper ion binding / protein heterodimerization activity / response to antibiotic / calcium ion binding / ゴルジ体 / 細胞膜 / 小胞体 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Copper amine oxidase, N3-terminal / Copper amine oxidase, N2-terminal / Copper amine oxidase, N2 domain / Copper amine oxidase, N3 domain / Copper amine oxidase, catalytic domain / Copper amine oxidase copper-binding site signature. / Copper amine oxidase topaquinone signature. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #40 / Copper amine oxidase / Copper amine oxidase, catalytic domain ...Copper amine oxidase, N3-terminal / Copper amine oxidase, N2-terminal / Copper amine oxidase, N2 domain / Copper amine oxidase, N3 domain / Copper amine oxidase, catalytic domain / Copper amine oxidase copper-binding site signature. / Copper amine oxidase topaquinone signature. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #40 / Copper amine oxidase / Copper amine oxidase, catalytic domain / Copper amine oxidase, N-terminal / Copper amine oxidase, catalytic domain superfamily / Copper amine oxidase, enzyme domain / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Distorted Sandwich / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / ギ酸 / イミダゾール / Amine oxidase [copper-containing] 3
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Elovaara, H. / Kidron, H. / Parkash, V. / Nymalm, Y. / Bligt, E. / Ollikka, P. / Smith, D.J. / Pihlavisto, M. / Salmi, M. / Jalkanen, S. / Salminen, T.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: Identification of Two Imidazole Binding Sites and Key Residues for Substrate Specificity in Human Primary Amine Oxidase Aoc3.
著者: Elovaara, H. / Kidron, H. / Parkash, V. / Nymalm, Y. / Bligt, E. / Ollikka, P. / Smith, D.J. / Pihlavisto, M. / Salmi, M. / Jalkanen, S. / Salminen, T.A.
履歴
登録2011年1月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月10日Group: Database references / Version format compliance
改定 1.22017年7月12日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MEMBRANE PRIMARY AMINE OXIDASE
B: MEMBRANE PRIMARY AMINE OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,30826
ポリマ－169,4692
非ポリマー3,83924
水6,233346
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20250 Å2
ΔGint-126.3 kcal/mol
Surface area46190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)225.755, 225.755, 216.985
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 MEMBRANE PRIMARY AMINE OXIDASE / AMINE OXIDASE COPPER CONTAINING 3 / COPPER AMINE OXIDASE / HPAO / SEMICARBAZIDE-SENSITIVE AMINE ...AMINE OXIDASE COPPER CONTAINING 3 / COPPER AMINE OXIDASE / HPAO / SEMICARBAZIDE-SENSITIVE AMINE OXIDASE / SSAO / VASCULAR ADHESION PROTEIN 1 / VAP-1


分子量: 84734.562 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q16853, 一級アミンオキシダーゼ

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糖 , 3種, 8分子

#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 5種, 362分子

#4: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION / 銅


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物
ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン / イミダゾール


分子量: 69.085 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#8: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸 / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#9: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 346 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.4
詳細: 0.7 M POTASSIUM/SODIUM TARTRATE, 100 MM IMIDAZOLE PH7.4, 200 MM NACL, 2M SODIUM FORMATE

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データ収集

回折平均測定温度: 183 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 0.9059
検出器タイプ: MARRESEARCH SX-165 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月9日 / 詳細: VERTICALLY FOCUSING CYLINDRICAL MIRROR
放射モノクロメーター: SINGLE ASYMMETRICALLY CUT SI(111) CRYSTAL WITH HORIZONTAL DIFFRACTION PLANE
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9059 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→29.93 Å / Num. obs: 99745 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 11.8 % / Biso Wilson estimate: 36.03 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.01 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / 冗長度: 11.9 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1US1

1us1


解像度: 2.6→19.931 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 20.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2126 4978 5 %
Rwork0.1748 --
obs0.1767 99551 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 20.63 Å2 / ksol: 0.327 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.7569 Å20 Å20 Å2
2---0.7569 Å20 Å2
3---1.5137 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→19.931 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11087 0 242 346 11675
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01611695
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.77615949
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d25.9514389
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1031704
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0122082
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.69270.34264910.29969337X-RAY DIFFRACTION100
2.6927-2.80030.31014900.27149312X-RAY DIFFRACTION100
2.8003-2.92730.29684930.25729368X-RAY DIFFRACTION100
2.9273-3.08120.28844920.24399340X-RAY DIFFRACTION100
3.0812-3.27340.2574940.20549387X-RAY DIFFRACTION100
3.2734-3.52490.2274950.17739407X-RAY DIFFRACTION100
3.5249-3.87720.19884970.14939437X-RAY DIFFRACTION100
3.8772-4.43290.15684990.12149485X-RAY DIFFRACTION100
4.4329-5.56480.14135050.119586X-RAY DIFFRACTION100
5.5648-19.93120.17155220.15669914X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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