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- PDB-2xha: Crystal Structure of Domain 2 of Thermotoga maritima N-utilizatio... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xha
タイトルCrystal Structure of Domain 2 of Thermotoga maritima N-utilization Substance G (NusG)
要素TRANSCRIPTION ANTITERMINATION PROTEIN NUSG
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学))
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription elongation-coupled chromatin remodeling / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / DNA-templated transcription termination / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
NusG, additional domain / NusG additional domain / Transcription antitermination protein, NusG / Transcription antitermination protein, NusG, bacteria, conserved site / Transcription termination factor nusG signature. / NusG-like / Transcription termination factor nusG / NusG, N-terminal / In Spt5p, this domain may confer affinity for Spt4p. It possesses a RNP-like fold. / NusG, N-terminal domain superfamily ...NusG, additional domain / NusG additional domain / Transcription antitermination protein, NusG / Transcription antitermination protein, NusG, bacteria, conserved site / Transcription termination factor nusG signature. / NusG-like / Transcription termination factor nusG / NusG, N-terminal / In Spt5p, this domain may confer affinity for Spt4p. It possesses a RNP-like fold. / NusG, N-terminal domain superfamily / KOW (Kyprides, Ouzounis, Woese) motif. / Translation protein SH3-like domain superfamily / KOW motif / KOW / Ribosomal protein L2, domain 2
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸塩 / Transcription termination/antitermination protein NusG
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOTOGA MARITIMA (テルモトガ・マリティマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.906 Å
データ登録者Stegmann, C.M. / Mandal, A. / Wahl, M.C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: An Autoinhibited State in the Structure of Thermotoga Maritima Nusg.
著者: Drogemuller, J. / Stegmann, C.M. / Mandal, A. / Steiner, T. / Burmann, B.M. / Gottesman, M.E. / Wohrl, B.M. / Rosch, P. / Wahl, M.C. / Schweimer, K.
履歴
登録2010年6月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月27日Group: Database references / Version format compliance
改定 1.22013年4月3日Group: Database references
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSCRIPTION ANTITERMINATION PROTEIN NUSG
B: TRANSCRIPTION ANTITERMINATION PROTEIN NUSG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6479
ポリマ－44,2332
非ポリマー4137
水3,765209
1
A: TRANSCRIPTION ANTITERMINATION PROTEIN NUSG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3535
ポリマ－22,1171
非ポリマー2364
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: TRANSCRIPTION ANTITERMINATION PROTEIN NUSG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2944
ポリマ－22,1171
非ポリマー1773
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.350, 42.264, 88.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.56, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 TRANSCRIPTION ANTITERMINATION PROTEIN NUSG / NUSG


分子量: 22116.678 Da / 分子数: 2 / 断片: DOMAIN 2, RESIDUES 41-233 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (テルモトガ・マリティマ)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA2 / 参照: UniProt: P29397
#2: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
解説: WAVELENGTH 1 WAS A CRYSTAL USED FOR NATIVE DATA COLLECTION (NON-SUBSTITUTED METHIONINES). WAVELENGTH 2 WAS USED FOR SAD DATA COLLECTION OF A SELEMETHIONINE-DERIVATIZED PROTEIN CRYSTAL.THE ...解説: WAVELENGTH 1 WAS A CRYSTAL USED FOR NATIVE DATA COLLECTION (NON-SUBSTITUTED METHIONINES). WAVELENGTH 2 WAS USED FOR SAD DATA COLLECTION OF A SELEMETHIONINE-DERIVATIZED PROTEIN CRYSTAL.THE STRUCTURE OF THE LATTER WAS SOLVED AND USED AS A SEARCH MODEL FOR MOLECULAR REPLACEMENT FOR THE NATIVE DATA.
結晶化pH: 8.8
詳細: 0.1 M TRIS, PH 8.8, 0.2 M SODIUM ACETATE, 20% (W/V) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 0.97985, 0.97893
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979851
20.978931
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 37677 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 22.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.79 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 72.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.906→29.113 Å / SU ML: 0.25 / σ(F): 0.03 / 位相誤差: 22.25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2299 1766 5 %
Rwork0.181 --
obs0.1835 35358 92.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.989 Å2 / ksol: 0.395 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.7471 Å20 Å2-3.6206 Å2
2--0.1728 Å20 Å2
3----2.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.906→29.113 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3108 0 28 209 3345
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093304
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1484457
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5911340
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.089495
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005584
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9057-1.95720.30931030.22861896X-RAY DIFFRACTION69
1.9572-2.01480.2711010.20572385X-RAY DIFFRACTION85
2.0148-2.07980.22961220.1922397X-RAY DIFFRACTION87
2.0798-2.15410.25771120.17942531X-RAY DIFFRACTION91
2.1541-2.24030.25141190.17372596X-RAY DIFFRACTION93
2.2403-2.34220.22441510.17862603X-RAY DIFFRACTION95
2.3422-2.46560.22751300.1812663X-RAY DIFFRACTION95
2.4656-2.620.2451350.18242681X-RAY DIFFRACTION96
2.62-2.82220.23991530.1752691X-RAY DIFFRACTION97
2.8222-3.10590.22341550.17822726X-RAY DIFFRACTION98
3.1059-3.55460.20721650.16772765X-RAY DIFFRACTION99
3.5546-4.47580.2281470.15282786X-RAY DIFFRACTION99
4.4758-29.11650.20871730.19092872X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6979-0.17170.2970.81750.07321.05580.06080.1188-0.0021-0.0869-0.06710.264-0.155-0.16510.03540.18880.0059-0.02020.18080.02310.1979-43.933315.2572-48.5394
20.7167-0.123-0.03381.20920.90642.07350.0445-0.0283-0.1239-0.0014-0.07050.08520.0874-0.13240.00750.1202-0.0212-0.00230.10590.02720.1316-31.714-2.3084-38.1013
31.4773-0.3030.65080.49560.08190.39070.0216-0.14920.00290.10020.0483-0.004-0.0411-0.0607-0.04190.1506-0.04570.00840.085-0.01710.0839-25.52787.2138-27.2489
41.1744-0.2511.14870.9945-0.89532.8477-0.0271-0.0354-0.0216-0.04640.08840.1599-0.2164-0.1726-0.05470.11030.01530.01980.1029-0.00360.1453-38.299814.2171-41.6174
50.6988-0.05140.68320.5082-0.63041.28650.0315-0.075-0.0747-0.0370.0272-0.01470.0391-0.0210.03380.2147-0.0273-0.02140.34090.02640.1784-23.9238-6.77598.7248
61.0005-0.17341.14082.0201-0.01333.369-0.10560.1343-0.09510.04430.1035-0.53620.00420.777-0.08810.1863-0.04020.0030.33980.00960.2515-18.1632-4.6229-12.5734
70.8540.0579-0.20370.3287-0.25971.31520.0272-0.1204-0.0954-0.05810.01360.00280.103-0.1392-0.02290.1879-0.0471-0.01330.1550.02480.1559-32.7642-7.9294-18.5485
80.39610.15960.6583-0.1839-0.20121.35160.0838-0.1667-0.13460.04290.056-0.0757-0.04930.0214-0.0480.2316-0.018-0.05410.2520.01840.1601-27.4546-7.36031.9245
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 42:80)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 81:155)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 156:183)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 184:234)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN B AND RESID 42:80)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN B AND RESID 81:155)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN B AND RESID 156:183)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN B AND RESID 184:234)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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