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Yorodumi- PDB-2x8k: Crystal Structure of SPP1 Dit (gp 19.1) Protein, a Paradigm of Hu... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2x8k | ||||||
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Title | Crystal Structure of SPP1 Dit (gp 19.1) Protein, a Paradigm of Hub Adsorption Apparatus in Gram-positive Infecting Phages. | ||||||
Components | HYPOTHETICAL PROTEIN 19.1Hypothesis | ||||||
Keywords | VIRAL PROTEIN / DISTAL TAIL PROTEIN | ||||||
Function / homology | Function and homology information symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / virus tail Similarity search - Function | ||||||
Biological species | BACILLUS PHAGE SPP1 (virus) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.95 Å | ||||||
Authors | Veesler, D. / Robin, G. / Lichiere, J. / Auzat, I. / Tavares, P. / Bron, P. / Campanacci, V. / Cambillau, C. | ||||||
Citation | Journal: J Biol Chem / Year: 2010 Title: Crystal structure of bacteriophage SPP1 distal tail protein (gp19.1): a baseplate hub paradigm in gram-positive infecting phages. Authors: David Veesler / Gautier Robin / Julie Lichière / Isabelle Auzat / Paulo Tavares / Patrick Bron / Valérie Campanacci / Christian Cambillau / Abstract: Siphophage SPP1 infects the gram-positive bacterium Bacillus subtilis using its long non-contractile tail and tail-tip. Electron microscopy (EM) previously allowed a low resolution assignment of most ...Siphophage SPP1 infects the gram-positive bacterium Bacillus subtilis using its long non-contractile tail and tail-tip. Electron microscopy (EM) previously allowed a low resolution assignment of most orf products belonging to these regions. We report here the structure of the SPP1 distal tail protein (Dit, gp19.1). The combination of x-ray crystallography, EM, and light scattering established that Dit is a back-to-back dimer of hexamers. However, Dit fitting in the virion EM maps was only possible with a hexamer located between the tail-tube and the tail-tip. Structure comparison revealed high similarity between Dit and a central component of lactophage baseplates. Sequence similarity search expanded its relatedness to several phage proteins, suggesting that Dit is a docking platform for the tail adsorption apparatus in Siphoviridae infecting gram-positive bacteria and that its architecture is a paradigm for these hub proteins. Dit structural similarity extends also to non-contractile and contractile phage tail proteins (gpV(N) and XkdM) as well as to components of the bacterial type 6 secretion system, supporting an evolutionary connection between all these devices. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2x8k.cif.gz | 293.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2x8k.ent.gz | 255.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2x8k.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x8/2x8k ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x8/2x8k | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (0.9963, -0.000962, 0.1519), Vector: |
-Components
#1: Protein | Mass: 28429.014 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: RESIDUES 2-253 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) BACILLUS PHAGE SPP1 (virus) / Plasmid: PETG20A / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): T7 EXPRESS IQ PLYSS / References: UniProt: O48459 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.99 Å3/Da / Density % sol: 68.94 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Details: 2 M NACL, 0.1 M NA ACETATE PH 4.0 |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source |
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Detector |
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Radiation |
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Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 2.95→104.83 Å / Num. obs: 27345 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 98.11 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 16.2 | |||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 2.95→3.11 Å / Redundancy: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.68 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 99.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.95→34.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9251 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9039 / SU R Cruickshank DPI: 0.304 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.354 / SU Rfree Blow DPI: 0.216 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.209
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Displacement parameters | Biso mean: 109.39 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.563 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.95→34.37 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.95→3.06 Å / Total num. of bins used: 14
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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