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- PDB-2wyh: Structure of the Streptococcus pyogenes family GH38 alpha-mannosidase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wyh
タイトルStructure of the Streptococcus pyogenes family GH38 alpha-mannosidase
要素ALPHA-MANNOSIDASE
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / GLYCOSIDASE / GLYCOSIDE HYDROLASE (グリコシダーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-mannosidase activity / mannose metabolic process / carbohydrate binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Methyltransferase, Methionine Synthase (B12-binding Domains); Chain A, domain 1 - #90 / Rossmann fold - #11160 / Immunoglobulin-like - #2210 / Immunoglobulin-like - #2220 / Glycosyl hydrolases 38, beta-1 domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal domain 1 / Glycosyl hydrolases family 38, C-terminal beta sandwich domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal beta sandwich domain / Methyltransferase, Methionine Synthase (B12-binding Domains); Chain A, domain 1 / Glycoside hydrolase family 38, central domain ...Methyltransferase, Methionine Synthase (B12-binding Domains); Chain A, domain 1 - #90 / Rossmann fold - #11160 / Immunoglobulin-like - #2210 / Immunoglobulin-like - #2220 / Glycosyl hydrolases 38, beta-1 domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal domain 1 / Glycosyl hydrolases family 38, C-terminal beta sandwich domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal beta sandwich domain / Methyltransferase, Methionine Synthase (B12-binding Domains); Chain A, domain 1 / Glycoside hydrolase family 38, central domain / Golgi alpha-mannosidase II; domain 4 / Glycoside hydrolase family 38, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase family 38, C-terminal / Glycoside hydrolase family 38, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 38 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal domain / Alpha mannosidase middle domain / Alpha mannosidase, middle domain / Glycoside hydrolase 38, N-terminal domain superfamily / Glycoside hydrolase families 57/38, central domain superfamily / Glycoside hydrolase/deacetylase, beta/alpha-barrel / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Distorted Sandwich / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycoside hydrolase family 38 central domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種STREPTOCOCCUS PYOGENES (化膿レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Suits, M.D.L. / Zhu, Y. / Taylor, E.J. / Zechel, D.L. / Gilbert, H.J. / Davies, G.J.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2010
タイトル: Structure and Kinetic Investigation of Streptococcus Pyogenes Family Gh38 Alpha-Mannosidase
著者: Suits, M.D.L. / Zhu, Y. / Taylor, E.J. / Zechel, D.L. / Gilbert, H.J. / Davies, G.J.
履歴
登録2009年11月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-MANNOSIDASE
B: ALPHA-MANNOSIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)211,84117
ポリマ－210,4832
非ポリマー1,35815
水16,484915
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8770 Å2
ΔGint-93.2 kcal/mol
Surface area63500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.573, 88.502, 134.688
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.97, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-MANNOSIDASE / / ALPHA-MANNOSIDASE II


分子量: 105241.656 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) STREPTOCOCCUS PYOGENES (化膿レンサ球菌)
株: M1 GAS / プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q99YP5, alpha-mannosidase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム / トリスヒドロキシメチルアミノメタン


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 915 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE FIRST 22 RESIDUES ARE A C3 PROTEASE CLEAVABLE AFFINITY TAG (MGSSHHHHHHSSGLEVLFQGPA)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 12 MG/ML PROTEIN WITH 100 MM TRIS, PH 8.5, 1.5 M (NH4)2SO4, 12% V/V GLYCEROL.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月2日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 152396 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 1.95 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
SHELX位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.9→127 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 6.185 / SU ML: 0.082 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.142 / ESU R Free: 0.126 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES RESIDUAL ONLY. DISORDERED REGION OF MOLECULE B (RESIDUES 156-164).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 8041 5 %RANDOM
Rwork0.177 ---
obs0.179 152396 99.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.48 Å20 Å2-0.48 Å2
2---0.25 Å20 Å2
3---0.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→127 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14343 0 82 915 15340
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.02214851
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1341.94920164
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.19751822
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.22824.483745
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.96152492
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.8231589
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.22201
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02111421
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.441.59020
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.844214574
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.49435831
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4744.55576
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 572 -
Rwork0.23 10732 -
obs--94.75 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.29830.00520.08590.17290.01110.18580.0050.0140.053-0.0379-0.0057-0.0216-0.00670.03340.00070.01200.0070.00820.00320.017254.400416.786379.9084
20.2936-0.08660.02070.24920.00090.1576-0.001-0.05680.00430.02810.00220.03520.0133-0.0269-0.00120.0143-0.01160.00360.022-0.00220.006127.605-0.6648104.8129
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-9 - 901
2X-RAY DIFFRACTION2B3 - 901

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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