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万見
- PDB-2wrz: Crystal structure of an arabinose binding protein with designed s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wrz
タイトルCrystal structure of an arabinose binding protein with designed serotonin binding site in open, ligand-free state
要素L-ARABINOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / SUGAR TRANSPORT / ARABINOSE BINDING PROTEIN / PERIPLASMIC BINDING PROTEIN / ABP / PERIPLASM (ペリプラズム) / RECEPTOR DESIGN
機能・相同性
機能・相同性情報


L-arabinose transmembrane transport / ABC-type monosaccharide transporter activity / monosaccharide binding / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / outer membrane-bounded periplasmic space / carbohydrate binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
L-arabinose-binding periplasmic protein / Periplasmic binding protein/LacI sugar binding domain / Periplasmic binding proteins and sugar binding domain of LacI family / Response regulator / Periplasmic binding protein-like I / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
L-arabinose-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Schreier, B. / Stumpp, C. / Wiesner, S. / Hocker, B.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: The Computational Design of Ligand Binding is not a Solved Problem
著者: Schreier, B. / Stumpp, C. / Wiesner, S. / Hocker, B.
履歴
登録2009年9月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-ARABINOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN
B: L-ARABINOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,0052
ポリマ－66,0052
非ポリマー00
水7,674426
1
A: L-ARABINOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0031
ポリマ－33,0031
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: L-ARABINOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0031
ポリマ－33,0031
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.760, 86.300, 116.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 L-ARABINOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN / ABP / ARABINOSE BINDING PROTEIN


分子量: 33002.547 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K12 / プラスミド: PET-21 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P02924
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 426 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 33 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TRP 39 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 33 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TRP 39 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PHE 40 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 43 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 87 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 113 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, MET 131 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 200 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 321 TO CYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 33 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, TRP 39 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, PHE 40 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 43 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 87 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 113 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, MET 131 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASN 200 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LEU 321 TO CYS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8
詳細: 20% PEG 3350, 0.2M (NH4)CITRATE, 2UMOL/ML SEROTONIN, pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.978
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年1月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→40 Å / Num. obs: 41190 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.27 % / Biso Wilson estimate: 35.593 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / 冗長度: 7.08 % / Rmerge(I) obs: 0.87 / Mean I/σ(I) obs: 2.33 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0066精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
CCP4I位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5ABP

5abp


解像度: 2.2→37.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 6.494 / SU ML: 0.164 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.237 / ESU R Free: 0.216 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27159 2093 5 %RANDOM
Rwork0.20994 ---
obs0.21301 39440 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→37.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4470 0 0 426 4896
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0224649
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2481.9646317
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6375618
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.71725.692195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.16415809
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4821518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2709
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213524
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7291.52990
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.36424810
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.96531659
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2694.51493
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 145 -
Rwork0.296 2797 -
obs--98.07 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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