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- PDB-2w9f: Crystal Structure of CDK4 in complex with a D-type cyclin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w9f
タイトルCrystal Structure of CDK4 in complex with a D-type cyclin
要素
  • CELL DIVISION PROTEIN KINASE 4細胞分裂
  • G1/S-SPECIFIC CYCLIN-D1
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / CHROMOSOMAL REARRANGEMENT / ATP-BINDING / TRANSFERASE (転移酵素) / POLYMORPHISM / CELL DIVISION (細胞分裂) / PROTO-ONCOGENE (がん遺伝子) / PHOSPHOPROTEIN / DISEASE MUTATION / NUCLEOTIDE-BINDING / CYCLIN DEPENDENT KINASE (サイクリン依存性キナーゼ) / KINASE (キナーゼ) / CYCLIN (サイクリン) / ONCOLOGY (腫瘍学) / DRUG DESGN
機能・相同性
機能・相同性情報


re-entry into mitotic cell cycle / cyclin D3-CDK4 complex / cyclin D1-CDK4 complex / cyclin D2-CDK4 complex / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 / Evasion of Oxidative Stress Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 / cellular response to ionomycin / regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / Drug-mediated inhibition of CDK4/CDK6 activity / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 ...re-entry into mitotic cell cycle / cyclin D3-CDK4 complex / cyclin D1-CDK4 complex / cyclin D2-CDK4 complex / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 / Evasion of Oxidative Stress Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 / cellular response to ionomycin / regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / Drug-mediated inhibition of CDK4/CDK6 activity / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 / Evasion of Oxidative Stress Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 / regulation of type B pancreatic cell proliferation / RUNX3 regulates WNT signaling / response to leptin / positive regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / cellular response to phorbol 13-acetate 12-myristate / Transcriptional regulation by RUNX2 / mitotic cell cycle phase transition / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / proline-rich region binding / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / mammary gland epithelial cell proliferation / response to UV-A / negative regulation of epithelial cell differentiation / fat cell differentiation / PTK6 Regulates Cell Cycle / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / RUNX3 regulates p14-ARF / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Transcriptional Regulation by VENTX / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / bicellular tight junction / mammary gland alveolus development / cellular response to interleukin-4 / サイクリン依存性キナーゼ / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / endoplasmic reticulum unfolded protein response / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / 授乳 / transcription repressor complex / cyclin binding / : / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / liver regeneration / neuron differentiation / Oncogene Induced Senescence / G1/S transition of mitotic cell cycle / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / RMTs methylate histone arginines / 遺伝的組換え / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Wntシグナル経路 / histone deacetylase binding / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Transcriptional regulation of granulopoiesis / transcription corepressor activity / Cyclin D associated events in G1 / positive regulation of fibroblast proliferation / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / 遺伝子発現の調節 / 核膜 / Oxidative Stress Induced Senescence / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Estrogen-dependent gene expression / cellular response to lipopolysaccharide / negative regulation of neuron apoptotic process / transcription regulator complex / regulation of cell cycle / protein kinase activity / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of protein phosphorylation / 細胞分裂 / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / DNA damage response / クロマチン / positive regulation of cell population proliferation / 核小体 / protein kinase binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / シグナル伝達 / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / サイクリン / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain ...Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / サイクリン / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
サイクリン依存性キナーゼ4 / G1/S-specific cyclin-D1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Day, P.J. / Cleasby, A. / Tickle, I.J. / Reilly, M.O. / Coyle, J.E. / Holding, F.P. / McMenamin, R.L. / Yon, J. / Chopra, R. / Lengauer, C. / Jhoti, H.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Crystal Structure of Human Cdk4 in Complex with a D-Type Cyclin.
著者: Day, P.J. / Cleasby, A. / Tickle, I.J. / O'Reilly, M. / Coyle, J.E. / Holding, F.P. / Mcmenamin, R.L. / Yon, J. / Chopra, R. / Lengauer, C. / Jhoti, H.
履歴
登録2009年1月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年4月24日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G1/S-SPECIFIC CYCLIN-D1
B: CELL DIVISION PROTEIN KINASE 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,6112
ポリマ－65,6112
非ポリマー00
水1,26170
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2250 Å2
ΔGint-15.7 kcal/mol
Surface area28910 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)58.000, 64.277, 187.617
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 G1/S-SPECIFIC CYCLIN-D1 / D-TYPE CYCLIN / PRAD1 ONCOGENE


分子量: 30990.307 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P24385
#2: タンパク質 CELL DIVISION PROTEIN KINASE 4 / 細胞分裂 / CDK4 / CYCLIN-DEPENDENT KINASE 4 / PSK-J3


分子量: 34620.723 Da / 分子数: 1 / Fragment: KINASE DOMAIN, RESIDUES 1-44,48-303 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P11802, サイクリン依存性キナーゼ
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLY 43 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLY 44 TO GLU ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLY 43 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLY 44 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, THR 172 TO PHE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.94 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.931
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→60.9 Å / Num. obs: 16778 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 82.07 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル解像度: 2.85→3 Å / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
BUSTER-TNT精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BLX

1blx


解像度: 2.85→93.66 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DISORDERED RESIDUES WERE MODELLED STEREOCHEMICALLY WHEN POSSIBLE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3 801 4.8 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.229 16778 98 %-
原子変位パラメータBiso mean: 84.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.34606 Å20 Å20 Å2
2--14.77175 Å20 Å2
3----9.42569 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→93.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3966 0 0 70 4036
LS精密化 シェル解像度: 2.85→3.02 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2439 134 5.01 %
Rwork0.2093 2539 -
all0.2111 2673 -
obs--97.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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