+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2vtf | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | X-ray crystal structure of the Endo-beta-N-acetylglucosaminidase from Arthrobacter protophormiae E173Q mutant reveals a TIM barrel catalytic domain and two ancillary domains | ||||||
要素 | ENDO-BETA-N-ACETYLGLUCOSAMINIDASEEndoglycosidase H | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / FAMILY 85 / GLYCOSIDASE / ARTHROBACTER (アルスロバクター属) / CARBOHYDRATE BINDING (炭水化物) / ACETYLGLUCOSAMINIDASE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 mannosyl-glycoprotein endo-beta-N-acetylglucosaminidase / mannosyl-glycoprotein endo-beta-N-acetylglucosaminidase activity / carbohydrate metabolic process / metal ion binding / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ARTHROBACTER PROTOPHORMIAE (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.79 Å | ||||||
データ登録者 | Ling, Z. / Bingham, R.J. / Suits, M.D.L. / Moir, J.W.B. / Fairbanks, A.J. / Taylor, E.J. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009 タイトル: The X-Ray Crystal Structure of an Arthrobacter Protophormiae Endo-Beta-N-Acetylglucosaminidase Reveals a (Beta/Alpha)(8) Catalytic Domain, Two Ancillary Domains and Active Site Residues ...タイトル: The X-Ray Crystal Structure of an Arthrobacter Protophormiae Endo-Beta-N-Acetylglucosaminidase Reveals a (Beta/Alpha)(8) Catalytic Domain, Two Ancillary Domains and Active Site Residues Key for Transglycosylation Activity. 著者: Suits, M.D. / Ling, Z. / Bingham, R.J. / Bruce, N.C. / Davies, G.J. / Fairbanks, A.J. / Moir, J.W. / Taylor, E.J. | ||||||
履歴 |
| ||||||
Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2vtf.cif.gz | 287.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb2vtf.ent.gz | 229.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2vtf.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vt/2vtf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vt/2vtf | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 70082.422 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 25-645 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ARTHROBACTER PROTOPHORMIAE (バクテリア) 株: AKU0647 / プラスミド: PET23D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: Q9ZB22, mannosyl-glycoprotein endo-beta-N-acetylglucosaminidase #2: 化合物 | ChemComp-B3P / #3: 化合物 | ChemComp-PGE / #4: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 67 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 75 TO THR ...ENGINEERED | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.22 % / 解説: NONE |
---|---|
結晶化 | pH: 6.5 詳細: 0.35 M KSCN, 0.1 M BIS-TRIS PROPANE (PH 6.5), 15% PEG 3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9765 |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月9日 / 詳細: ORODIAL FOCUSING MIRROR |
放射 | モノクロメーター: SI111 CHANNEL CUT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9765 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→80 Å / Num. obs: 130527 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 23 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 99.7 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 開始モデル: NONE 解像度: 1.79→49.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 4.814 / SU ML: 0.069 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.113 / ESU R Free: 0.111 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SER207 IS A RAMACHANDRAN PLOT OUTLIER AND IMPORTANT ACTIVE SITE RESIDUE THAT INTERACTS WITH THE CATALYTIC ACID/BASE.
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 18.14 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.79→49.03 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|