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- PDB-2v37: Solution structure of the N-terminal extracellular domain of huma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v37
タイトルSolution structure of the N-terminal extracellular domain of human T- cadherin
要素CADHERIN-13カドヘリン
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / LIPOPROTEIN (リポタンパク質) / POLYMORPHISM / GLYCOPROTEIN (糖タンパク質) / ADIPONECTIN RECEPTOR / EXTRACELLULAR PROTEIN / CALCIUM (カルシウム) / MEMBRANE (生体膜) / T-CADHERIN / GPI-ANCHOR (グリコシルホスファチジルイノシトール) / CLASSICAL CADHERIN / CELL-CELL ADHESION (細胞接着) / CLEAVAGE ON PAIR OF BASIC RESIDUES
機能・相同性
機能・相同性情報


low-density lipoprotein particle mediated signaling / adiponectin binding / regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / : / localization within membrane / low-density lipoprotein particle binding / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / negative regulation of cell adhesion / Adherens junctions interactions ...low-density lipoprotein particle mediated signaling / adiponectin binding / regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / : / localization within membrane / low-density lipoprotein particle binding / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / negative regulation of cell adhesion / Adherens junctions interactions / catenin complex / adherens junction organization / 血管新生 / positive regulation of positive chemotaxis / lamellipodium assembly / positive regulation of cell-matrix adhesion / Rac protein signal transduction / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / lipoprotein particle binding / Rho protein signal transduction / regulation of endocytosis / keratinocyte proliferation / endothelial cell migration / positive regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of endothelial cell proliferation / カベオラ / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / mitotic cell cycle / collagen-containing extracellular matrix / positive regulation of cell migration / neuron projection / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / external side of plasma membrane / focal adhesion / calcium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Cadherin-13 / Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / カドヘリン / カドヘリン / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain ...Cadherin-13 / Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / カドヘリン / カドヘリン / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherins domain profile. / Cadherin-like / Cadherin-like superfamily / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法溶液NMR / X-PLOR-NIH
データ登録者Dames, S.A. / Bang, E.J. / Ahrens, T. / Haeussinger, D. / Grzesiek, S.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2008
タイトル: Insights into the low adhesive capacity of human T-cadherin from the NMR structure of Its N-terminal extracellular domain.
著者: Dames, S.A. / Bang, E. / Haussinger, D. / Ahrens, T. / Engel, J. / Grzesiek, S.
履歴
登録2007年6月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月28日Group: Data collection / Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / entity_src_gen / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CADHERIN-13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7551
ポリマ－11,7551
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200LOWEST ENERGY
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 CADHERIN-13 / カドヘリン / HUMAN T-CADHERIN / TRUNCATED-CADHERIN / T-CADHERIN / T-CAD / HEART-CADHERIN / H-CADHERIN / P105


分子量: 11755.238 Da / 分子数: 1 / 断片: EC1, RESIDUES 139-243 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET19B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P55290
構成要素の詳細CADHERINS ARE CALCIUM DEPENDENT CELL ADHESION PROTEINS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HNCA
221HN(CA)CB
331CBCA(CO)NH
441(H)CCH-TOCSY
551HNCO
66115N- AND 13C-EDITED NOESY
771HNCA
881HN(CA)CB
991CBCA(CO)NH
10101(H)CCH- TOCSY
11111HNCO
1212115N-
1313113C- EDITED NOESY
NMR実験の詳細Text: ASSIGNMENTS AND STRUCTURAL DATA WERE OBTAINED USING MULTDIMENSIONAL, MULTINUCLEAR NMR DATA OF 15N, 13C LABELED HUMAN T-CADHERIN 1-105. THE STRUCTURES WERE CALCULATED BY TORSION ANGLE DYNAMICS ...Text: ASSIGNMENTS AND STRUCTURAL DATA WERE OBTAINED USING MULTDIMENSIONAL, MULTINUCLEAR NMR DATA OF 15N, 13C LABELED HUMAN T-CADHERIN 1-105. THE STRUCTURES WERE CALCULATED BY TORSION ANGLE DYNAMICS FOLLOWED BY MOLECULAR DYNAMICS IN CARTESIAN SPACE. THE FINAL 20 STRUCTURES WERE FURTHER REFINED IN A WATER-SHELL.

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試料調製

詳細内容: 5% H2O/ 95% D2O OR 100% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
110 mM7.8 1.0 atm298.0 K
210 mM7.8 1.0 atm298.0 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX8001
Bruker DRXBrukerDRX6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
Xplor-NIHBRUNGER, SCHWIETERS, CLORE精密化
NMRView構造決定
精密化手法: X-PLOR-NIH / ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND UNDER EXPERIMENTAL DETAILS AND IN THE JRNL CITATION ABOVE.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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