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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2rot | ||||||
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タイトル | Structure of chimeric variant of SH3 domain- SHH | ||||||
![]() | Spectrin alpha chain, brain | ||||||
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機能・相同性 | ![]() actin filament capping / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
Model details | SHH was constructed on the basis of alpa-spectrin wild type SH3-domain, containing 10 extra ...SHH was constructed on the basis of alpa-spectrin wild type SH3-domain, containing 10 extra residues placed between 45th and 48th polypeptides' residues. Insertion of beta sheet includes 48-56 residues (KITVNGKTYE) between 45-48 of SH3-pwt (1SHG) | ||||||
![]() | Kutyshenko, N.P. / Prokhorov, D.A. / Timchenko, M.A. / Kudrevatykh, Y.A. / Gushchina, L.V. / Khristoforov, V.S. / Filimonov, V.V. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Solution structure and dynamics of the chimeric SH3 domains, SHH- and SHA-"Bergeracs". 著者: Kutyshenko, V.P. / Prokhorov, D.A. / Timchenko, M.A. / Kudrevatykh, Y.A. / Gushchina, L.V. / Khristoforov, V.S. / Filimonov, V.V. / Uversky, V.N. #1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996 タイトル: Different folding transition states may result in the same native structure. 著者: Viguera, A.R. / Serrano, L. / Wilmanns, M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 449.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 378.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 8136.353 Da / 分子数: 1 / 断片: ALPHA-SPECTRIN SH3 Domain / 由来タイプ: 組換発現 詳細: INSERTION OF BETA SHEET INCLUDING 47-56 RESIDUES (KITVNGKTYE) BETWEEN 47-48 OF SH3-PWT (1SHG). 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() |
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配列の詳細 | INSERTION OF BETA SHEET INCLUDING 47-56 RESIDUES (KITVNGKTYE |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() 詳細: SHH was constructed on the basis of alpa-spectrin wild type SH3-domain, containing 10 extra residues placed between 45th and 48th polypeptides' residues. Insertion of beta sheet includes 48- ...詳細: SHH was constructed on the basis of alpa-spectrin wild type SH3-domain, containing 10 extra residues placed between 45th and 48th polypeptides' residues. Insertion of beta sheet includes 48-56 residues (KITVNGKTYE) between 45-48 of SH3-pwt (1SHG) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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NMR実験の詳細 | Text: The structure was determined using dihedral angles PHI and PSI predicted by program TALOS. H-bonds were determined on the basis of temperature dependence of NH chemical shifts |
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試料調製
詳細 | 内容: 2.5mM [U-98% 13C; U-98% 15N] alpha-spectrin SHH, 90% H2O, 10% [U-99% 2H] D2O, 25mM [U-99% 2H] sodium acetate, 0.03% sodium azide, 90% H2O/10% D2O 溶媒系: 90% H2O/10% D2O | ||||||||||||||||||||||||
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試料 |
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試料状態 | イオン強度: 20 / pH: 3.5 / 圧: 74 3 / 温度: 299 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル![]() |
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解析
NMR software |
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精密化 | 手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||
NMR constraints | NOE constraints total: 1156 / NOE intraresidue total count: 268 / NOE long range total count: 402 / NOE medium range total count: 134 / NOE sequential total count: 352 | ||||||||||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | ||||||||||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum upper distance constraint violation: 0.24 Å | ||||||||||||||||||||||||||||
NMR ensemble rms | Distance rms dev: 0.0041 Å / Distance rms dev error: 0.0011 Å |