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- PDB-2r6x: Structure of a D35N variant PduO-type ATP:co(I)rrinoid adenosyltr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r6x
タイトルStructure of a D35N variant PduO-type ATP:co(I)rrinoid adenosyltransferase from Lactobacillus reuteri complexed with ATP
要素Cobalamin adenosyltransferase PduO-like protein
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / adenosyltransferase variant / ATP binding (アデノシン三リン酸)
機能・相同性
機能・相同性情報


corrinoid adenosyltransferase / corrinoid adenosyltransferase activity / cobalamin biosynthetic process / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Hypothetical Protein Ta1238; Chain: A; / Cobalamin adenosyltransferase-like / Cobalamin adenosyltransferase-like / Corrinoid adenosyltransferase, PduO-type / Cobalamin adenosyltransferase / Cobalamin adenosyltransferase-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Corrinoid adenosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus reuteri (リモシラクトバチルス・ロイテリ)
手法X線回折 / 解像度: 2.61 Å
データ登録者St Maurice, M. / Mera, P.E. / Escalante-Semerena, J.C. / Rayment, I.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Structural and functional analyses of the human-type corrinoid adenosyltransferase (PduO) from Lactobacillus reuteri.
著者: Mera, P.E. / St Maurice, M. / Rayment, I. / Escalante-Semerena, J.C.
履歴
登録2007年9月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cobalamin adenosyltransferase PduO-like protein
B: Cobalamin adenosyltransferase PduO-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8748
ポリマ－44,7632
非ポリマー1,1126
水2,504139
1
A: Cobalamin adenosyltransferase PduO-like protein
ヘテロ分子

A: Cobalamin adenosyltransferase PduO-like protein
ヘテロ分子

A: Cobalamin adenosyltransferase PduO-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,81112
ポリマ－67,1443
非ポリマー1,6679
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area12160 Å2
手法PISA
2
B: Cobalamin adenosyltransferase PduO-like protein
ヘテロ分子

B: Cobalamin adenosyltransferase PduO-like protein
ヘテロ分子

B: Cobalamin adenosyltransferase PduO-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,81112
ポリマ－67,1443
非ポリマー1,6679
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area12030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.772, 64.772, 169.438
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1023-

HOH

21A-1040-

HOH

31B-1057-

HOH

詳細The biological unit is a trimer. There are two monomers in the asymmetric unit. Each monomer forms its own biological unit. The biological units are generated from the operations: -x+y, -x, z and -y, x-y, z.

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要素

#1: タンパク質 Cobalamin adenosyltransferase PduO-like protein


分子量: 22381.332 Da / 分子数: 2 / 変異: D35N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus reuteri (リモシラクトバチルス・ロイテリ)
株: CRL1098 / 遺伝子: cobA / プラスミド: pET28B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q50EJ2, corrinoid adenosyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.34 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: ANOXIC, 16% PEG 8000, 0.1 M MES, 200 mM KCl, 30 ug/mL FMN reductase, 50 mM NADH, 10 mM FMN, 10 mM hydroxycobalamin, 10 mM MgCl2, 10 mM ATP, pH 6.0, vapor diffusion, temperature 300K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2007年5月25日 / 詳細: Montel
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.61→30 Å / Num. obs: 12422 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 29.4 Å2 / Rsym value: 6.8 / Net I/σ(I): 26.1
反射 シェル解像度: 2.61→2.66 Å / 冗長度: 4.9 % / Rsym value: 0.177 / % possible all: 99.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
精密化解像度: 2.61→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.862 / SU B: 10.706 / SU ML: 0.229 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.342 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 579 4.9 %RANDOM
Rwork0.173 ---
obs0.177 11938 96.18 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.817 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.54 Å20.27 Å20 Å2
2--0.54 Å20 Å2
3----0.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.61→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2781 0 66 139 2986
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222912
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3951.9723977
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7035355
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.57424.621145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.67915463
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1781517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2441
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022221
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.21402
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.22015
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1830.2129
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1970.2139
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1920.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.0910.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5931.51786
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.85922815
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.49931284
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1144.51156
LS精密化 シェル解像度: 2.61→2.663 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 38 -
Rwork0.196 764 -
all-802 -
obs--92.08 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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