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- PDB-2r03: Crystal Structure of ALIX/AIP1 in complex with the YPDL Late Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r03
タイトルCrystal Structure of ALIX/AIP1 in complex with the YPDL Late Domain
要素
  • Programmed cell death 6-interacting protein
  • p6-Gag
キーワードAPOPTOSIS (アポトーシス) / coiled-coil (コイルドコイル) / Cytoplasm (細胞質) / Host-virus interaction / Polymorphism / Protein transport / Transport / Capsid protein (カプシド) / Core protein (カプシド) / Metal-binding / Virion (ウイルス) / Zinc (亜鉛) / Zinc-finger (ジンクフィンガー)
機能・相同性
機能・相同性情報


proteinase activated receptor binding / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of extracellular exosome assembly / ウイルス排出 / extracellular exosome biogenesis / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of extracellular exosome assembly / regulation of membrane permeability / regulation of centrosome duplication ...proteinase activated receptor binding / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of extracellular exosome assembly / ウイルス排出 / extracellular exosome biogenesis / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of extracellular exosome assembly / regulation of membrane permeability / regulation of centrosome duplication / midbody abscission / multivesicular body sorting pathway / bicellular tight junction assembly / ミオフィラメント / positive regulation of exosomal secretion / multivesicular body assembly / Flemming body / RIPK1-mediated regulated necrosis / viral budding via host ESCRT complex / endoplasmic reticulum exit site / Uptake and function of anthrax toxins / mitotic cytokinesis / 免疫シナプス / bicellular tight junction / オートファジー / Budding and maturation of HIV virion / protein homooligomerization / Regulation of necroptotic cell death / calcium-dependent protein binding / extracellular vesicle / メラノソーム / protein transport / viral nucleocapsid / structural constituent of virion / nucleic acid binding / エンドソーム / focal adhesion / 中心体 / apoptotic process / protein homodimerization activity / extracellular exosome / zinc ion binding / 生体膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
alix/aip1 in complex with the ypdl late domain / alix/aip1 like domains / Gag protein p15 / Gag protein p15 / alix/aip1 like domains / Vacuolar protein-sorting protein Bro1-like / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily ...alix/aip1 in complex with the ypdl late domain / alix/aip1 like domains / Gag protein p15 / Gag protein p15 / alix/aip1 like domains / Vacuolar protein-sorting protein Bro1-like / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / ジンクフィンガー / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Αソレノイド / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag polyprotein / Programmed cell death 6-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.59 Å
データ登録者Hill, C.P. / Zhai, Q. / Fisher, R.D.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Structural and functional studies of ALIX interactions with YPX(n)L late domains of HIV-1 and EIAV.
著者: Zhai, Q. / Fisher, R.D. / Chung, H.Y. / Myszka, D.G. / Sundquist, W.I. / Hill, C.P.
履歴
登録2007年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Programmed cell death 6-interacting protein
B: p6-Gag


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,0252
ポリマ－79,0252
非ポリマー00
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.383, 98.570, 72.799
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.070, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Programmed cell death 6-interacting protein / PDCD6-interacting protein / ALG-2-interacting protein 1 / Hp95


分子量: 78074.664 Da / 分子数: 1 / 断片: ALIX Bro1-V domains / 変異: K268Y,K269Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDCD6IP, AIP1, ALIX, KIAA1375 / プラスミド: pET151/D-TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Codon+ RIL / 参照: UniProt: Q8WUM4
#2: タンパク質・ペプチド p6-Gag


分子量: 950.002 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 456-463 / 由来タイプ: 合成
詳細: The seqience of this peptide anturally exists in Human immunodeficiency virus type 1(HIV-1).
参照: UniProt: P69732
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.28 %
結晶化温度: 286 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.9
詳細: 0.20-0.25 M MgCl2, 7-10% PEG 4000, 0.1 M NaMES, pH 5.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 286K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97946 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→50 Å / Num. obs: 29646 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Χ2: 1.137 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.59-2.692.60.30628881.13596.5
2.69-2.82.90.26829271.07298
2.8-2.9330.22929821.1998.9
2.93-3.083.10.20229961.06399.8
3.08-3.283.10.19330251.26899.8
3.28-3.533.10.17929891.18799.7
3.53-3.883.10.16229811.14999.5
3.88-4.453.10.14930171.12899.5
4.45-5.63.10.14329941.10398.9
5.6-5030.12828471.05892

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化解像度: 2.59→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 24.481 / SU ML: 0.251 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.581 / ESU R Free: 0.34 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 1488 5 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.226 29643 96.14 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 57.009 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.15 Å20 Å2-5.23 Å2
2---0.21 Å20 Å2
3---1.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.59→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5552 0 0 23 5575
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0225637
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3841.9747616
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7635703
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.30925.543267
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.704151045
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0991529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2874
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024210
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.22476
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.23837
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.2146
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1770.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0940.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5951.53628
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.02625672
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4832232
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3884.51944
LS精密化 シェル解像度: 2.59→2.658 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 79 -
Rwork0.292 1466 -
all-1545 -
obs--68.51 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.3299-1.87020.9522.6693-0.12380.335-0.2967-0.41520.7109-0.53320.27241.0551-0.3259-0.74710.02430.05850.1167-0.16690.39770.26620.3688-31.0918-19.6075-32.9334
27.45591.47362.44465.17960.98010.852-0.38361.42080.8116-1.14120.20790.8459-0.0081-0.28890.17570.18150.0047-0.23230.29880.33370.2481-23.5256-24.8807-38.5938
34.08220.19630.47013.8071-1.04851.8984-0.1242-0.10590.5075-0.12530.23360.6096-0.1598-0.1732-0.10940.18290.02160.11530.2410.09380.2565-13.9337-27.6224-23.7172
43.3218-0.15120.7081.9594-0.67351.60660.07820.2255-0.0449-0.23060.01940.13240.04760.0146-0.09760.23430.01050.10120.3083-0.00040.12752.9564-35.7608-23.2002
56.33390.03342.31282.1321-1.02411.67480.0632-0.0817-0.14340.015-0.0928-0.1936-0.09620.17810.02950.19070.02350.14390.2682-0.02150.028611.4325-37.2926-15.4154
611.06315.95165.73843.27063.11032.9843-0.13060.47530.31-0.1640.06750.0867-0.05140.55770.0631-0.0364-0.0837-0.26020.44340.35760.4093-53.4919-40.8864-42.3948
74.32344.68890.33335.11640.27270.45220.3888-0.28810.41650.2404-0.13050.49950.123-0.0735-0.25840.101-0.05440.0610.1590.04430.2066-78.5719-30.9437-58.7758
83.44324.64210.59496.29020.67040.6484-0.04360.4429-0.3818-0.16740.3272-0.5392-0.04690.0136-0.28360.087-0.00290.05890.1270.04280.3065-69.3363-24.8057-61.9199
98.80291.34654.86190.9090.74614.18480.9195-0.0508-1.03730.1524-0.1459-0.30680.8527-0.017-0.77360.31080.0028-0.4008-0.01590.16250.4248-74.0523-57.4763-50.956
107.33897.38461.3068.49210.73670.74990.8908-0.3621-0.59330.9714-0.3563-0.77580.0641-0.018-0.53450.1734-0.08670.01830.13370.0520.2099-74.7984-31.8345-56.7256
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA2 - 621 - 61
2X-RAY DIFFRACTION2AA63 - 11462 - 113
3X-RAY DIFFRACTION3AA115 - 162114 - 161
4X-RAY DIFFRACTION4AA163 - 290162 - 289
5X-RAY DIFFRACTION5AA291 - 348290 - 347
6X-RAY DIFFRACTION6AA349 - 392348 - 391
7X-RAY DIFFRACTION7AA393 - 471392 - 470
8X-RAY DIFFRACTION8AA472 - 533471 - 532
9X-RAY DIFFRACTION9AA534 - 646533 - 645
10X-RAY DIFFRACTION10AA647 - 698646 - 697

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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