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- PDB-2qyf: Crystal structure of the Mad2/p31(comet)/Mad2-binding peptide ter... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qyf
タイトルCrystal structure of the Mad2/p31(comet)/Mad2-binding peptide ternary complex
要素
  • MAD2L1-binding protein
  • Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
  • peptideペプチド
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX / MAD2 FAMILY (Mad2) / SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT (紡錘体チェックポイント) / Cell division (細胞分裂) / Mitosis (有糸分裂) / Nucleus (Nucleus) / Phosphorylation (リン酸化)
機能・相同性
機能・相同性情報


deactivation of mitotic spindle assembly checkpoint / mitotic spindle assembly checkpoint MAD1-MAD2 complex / Inhibition of the proteolytic activity of APC/C required for the onset of anaphase by mitotic spindle checkpoint components / mitotic checkpoint complex / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / establishment of centrosome localization / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / regulation of exit from mitosis / nuclear pore nuclear basket ...deactivation of mitotic spindle assembly checkpoint / mitotic spindle assembly checkpoint MAD1-MAD2 complex / Inhibition of the proteolytic activity of APC/C required for the onset of anaphase by mitotic spindle checkpoint components / mitotic checkpoint complex / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / establishment of centrosome localization / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / regulation of exit from mitosis / nuclear pore nuclear basket / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / mitotic sister chromatid segregation / establishment of mitotic spindle orientation / negative regulation of mitotic cell cycle / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / RHO GTPases Activate Formins / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / negative regulation of protein catabolic process / 紡錘体 / 動原体 / 紡錘体 / spindle / Separation of Sister Chromatids / 核膜 / 細胞分裂 / 核小体 / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A - #20 / Mad1/Cdc20-bound-Mad2 binding protein / Mad1 and Cdc20-bound-Mad2 binding / Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A / HORMA domain / Mad2-like / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain profile. / HORMA domain superfamily ...Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A - #20 / Mad1/Cdc20-bound-Mad2 binding protein / Mad1 and Cdc20-bound-Mad2 binding / Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A / HORMA domain / Mad2-like / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain profile. / HORMA domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A / MAD2L1-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Tomchick, D.R. / Luo, X.
引用
ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2007
タイトル: p31comet blocks Mad2 activation through structural mimicry.
著者: Yang, M. / Li, B. / Tomchick, D.R. / Machius, M. / Rizo, J. / Yu, H. / Luo, X.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: The Mad2 spindle checkpoint protein has two distinct natively folded states.
著者: Luo, X. / Tang, Z. / Xia, G. / Wassmann, K. / Matsumoto, T. / Rizo, J. / Yu, H.
#2: ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2002
タイトル: The Mad2 Spindle Checkpoint Protein Undergoes Similar Major Conformational Changes Upon Binding to Either Mad1 or Cdc20
著者: Luo, X. / Tang, Z. / Rizo, J. / Yu, H.
#3: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structure of the Mad2 spindle assembly checkpoint protein and its interaction with Cdc20.
著者: Luo, X. / Fang, G. / Coldiron, M. / Lin, Y. / Yu, H. / Kirschner, M.W. / Wagner, G.
履歴
登録2007年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年9月18日Group: Derived calculations
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
B: MAD2L1-binding protein
C: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
D: MAD2L1-binding protein
E: peptide
F: peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,4716
ポリマ－105,4716
非ポリマー00
水11,854658
1
A: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
B: MAD2L1-binding protein
E: peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,7353
ポリマ－52,7353
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1820 Å2
2
C: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
D: MAD2L1-binding protein
F: peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,7353
ポリマ－52,7353
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1840 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)68.667, 104.519, 138.825
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A / MAD2-like 1 / HsMAD2


分子量: 23595.750 Da / 分子数: 2 / 変異: L13A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAD2L1, MAD2 / プラスミド: pETDuet-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13257
#2: タンパク質 MAD2L1-binding protein / Caught by MAD2 protein


分子量: 27687.914 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 36-274 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAD2L1BP, CMT2, KIAA0110 / プラスミド: pETDuet-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15013
#3: タンパク質・ペプチド peptide / ペプチド


分子量: 1451.604 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic 12-mer
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 658 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.99 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 16% (w/v) PEG 3350, 16% (v/v) glycerol, 125 mM sodium phosphate (pH 5.0), 100 mM NaCl, 25 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97912 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月21日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97912 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→44.23 Å / Num. all: 44434 / Num. obs: 44434 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 30 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 24.5
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.621 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique all: 2216 / Rsym value: 0.621 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 6.432 / SU ML: 0.16 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.306 / ESU R Free: 0.245 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25673 1771 4 %RANDOM
Rwork0.18705 ---
all0.18985 43964 --
obs0.18985 42193 97.41 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.962 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.16 Å20 Å20 Å2
2--0.37 Å20 Å2
3---0.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6286 0 0 658 6944
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0226433
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5521.9678728
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7825768
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.99323.608291
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.31151116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.1791545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2988
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024823
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.23100
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.24422
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1850.2559
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1930.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2320.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.09824037
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.10636357
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.13622765
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0232371
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 129 -
Rwork0.199 3156 -
obs-3285 99.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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