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- PDB-2qr1: Crystal structure of the adenylate sensor from AMP-activated prot... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2qr1 | ||||||
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Title | Crystal structure of the adenylate sensor from AMP-activated protein kinase in complex with ADP | ||||||
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Function / homology | ![]() positive regulation of flocculation / positive regulation of ascus development / positive regulation of cell cycle switching, mitotic to meiotic cell cycle / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / Carnitine metabolism / induction of conjugation with cellular fusion / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / TP53 Regulates Metabolic Genes / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Jin, X. / Townley, R. / Shapiro, L. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural Insight into AMPK Regulation: ADP Comes into Play. Authors: Jin, X. / Townley, R. / Shapiro, L. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 222.1 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 176.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 2qrcC ![]() 2qrdC ![]() 2qreC ![]() 2ooyS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Refine code: 4
NCS ensembles :
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Details | The biological unit is a heterotrimer (There are two such trimers: A+B+G and C+D+E in the asymmetric unit), and the dimer of these heterotrimers is also physiologically relevant. |
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Components
#1: Protein | Mass: 15903.413 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: C-terminal residues:440-576 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() Gene: ssp2 / Plasmid: PSMT3 / Species (production host): Escherichia coli / Production host: ![]() ![]() ![]() References: UniProt: O74536, ![]() #2: Protein | Mass: 10865.345 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: C-terminal residues:203-298 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() Plasmid: PET-DUET-1 / Species (production host): Escherichia coli / Production host: ![]() ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 37436.070 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() Plasmid: PET-DUET-1 / Species (production host): Escherichia coli / Production host: ![]() ![]() ![]() #4: Chemical | ChemComp-ADP / ![]() #5: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.32 Å3/Da / Density % sol: 47.07 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.5 Details: 6-10% PEG 3350, 0.1M sodium citrate, pH 5.5, 5mM ADP, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Dec 4, 2006 |
Radiation | Monochromator: Si 111 CHANNEL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 2.7→50 Å / Num. obs: 32417 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Rsym value: 0.134 / Net I/σ(I): 12 |
Reflection shell | Resolution: 2.7→2.77 Å / Redundancy: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.257 / Mean I/σ(I) obs: 3.15 / % possible all: 68.4 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Starting model: 2ooy Resolution: 2.7→48.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 33.343 / SU ML: 0.335 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.435 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 52.865 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→48.28 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.7→2.774 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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