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Yorodumi- PDB-2pl2: Crystal structure of TTC0263: a thermophilic TPR protein in Therm... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2pl2 | ||||||
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Title | Crystal structure of TTC0263: a thermophilic TPR protein in Thermus thermophilus HB27 | ||||||
Components | Hypothetical conserved protein TTC0263 | ||||||
Keywords | PROTEIN BINDING / TPR | ||||||
Function / homology | Function and homology information Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / : / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat ...Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / : / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha Similarity search - Domain/homology | ||||||
Biological species | Thermus thermophilus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 2.5 Å | ||||||
Authors | Lim, H. / Kim, K. / Han, D. / Oh, J. | ||||||
Citation | Journal: Mol.Cell / Year: 2007 Title: Crystal structure of TTC0263, a thermophilic TPR protein from Thermus thermophilus HB27. Authors: Lim, H. / Kim, K. / Han, D. / Oh, J. / Kim, Y. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2pl2.cif.gz | 87.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2pl2.ent.gz | 66.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2pl2.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pl/2pl2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pl/2pl2 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 24388.893 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: residues 25-241 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / Plasmid: pET 24a(+) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) codon plus RIL / References: UniProt: Q72L02 #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.14 Å3/Da / Density % sol: 42.44 % / Description: The file contains Friedel pairs |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.5 Details: 100mM Na-Acetate (pH 4.5), 1.6M Ammonium Sulfate , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PAL/PLS / Beamline: 4A / Wavelength: 0.97955, 0.979948, 0.971874 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Nov 4, 2005 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: GRAPHITE / Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | D res high: 2.5 Å / D res low: 30 Å
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Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 2.5→30 Å / Num. obs: 28100 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Χ2: 1.292 / Net I/σ(I): 12.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.59 Å / % possible obs: 94.2 % / Redundancy: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.186 / Num. unique obs: 1338 / Χ2: 0.772 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 2.5→30 Å / σ(F): 0 / Stereochemistry target values: Engh & Huber / Details: The file contains Friedel pairs
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Solvent computation | Bsol: 40.513 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 37.288 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→30 Å
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Refine LS restraints |
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Xplor file |
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