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- PDB-2pfr: Human N-acetyltransferase 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pfr
タイトルHuman N-acetyltransferase 2
要素Arylamine N-acetyltransferase 2
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Arylamine N-acetyltransferase 2 / Arylamide acetylase 2 / structural genomics consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


アセチル化 / arylamine N-acetyltransferase / arylamine N-acetyltransferase activity / xenobiotic metabolic process / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Arylamine N-acetyltransferase fold - #20 / Arylamine N-acetyltransferase fold / Arylamine N-acetyltransferase / N-acetyltransferase / Papain-like cysteine peptidase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
補酵素A / Arylamine N-acetyltransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.92 Å
データ登録者Tempel, W. / Wu, H. / Dombrovski, L. / Loppnau, P. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Grant, D.M. / Bochkarev, A. ...Tempel, W. / Wu, H. / Dombrovski, L. / Loppnau, P. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Grant, D.M. / Bochkarev, A. / Plotnikov, A.N. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: The Crystal Structure of Human N-acetyltransferase 2 in complex with CoA
著者: Wu, H. / Tempel, W. / Dombrovski, L. / Loppnau, P. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Grant, D.M. / Plotnikov, A.N. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2007年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). AUTHOR STATES THAT THE BIOLOGICAL UNIT IS UNKNOWN.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arylamine N-acetyltransferase 2
B: Arylamine N-acetyltransferase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,78938
ポリマ－67,5812
非ポリマー2,20836
水5,008278
1
A: Arylamine N-acetyltransferase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,94224
ポリマ－33,7911
非ポリマー1,15223
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: Arylamine N-acetyltransferase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,84614
ポリマ－33,7911
非ポリマー1,05613
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
A: Arylamine N-acetyltransferase 2
ヘテロ分子

B: Arylamine N-acetyltransferase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,78938
ポリマ－67,5812
非ポリマー2,20836
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_456x-1/2,-y+1/2,-z+5/41
Buried area5570 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area23300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.063, 130.063, 111.230
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Arylamine N-acetyltransferase 2 / / Arylamide acetylase 2 / Polymorphic arylamine N-acetyltransferase / PNAT / N- acetyltransferase type 2 / NAT-2


分子量: 33790.508 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAT2, AAC2 / プラスミド: pET28a-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus RIL / 参照: UniProt: P11245, arylamine N-acetyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA / 補酵素A


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 27 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 278 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
13.564.7
2
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 2.5 M Ammonium sulfate, 0.1M TRIS, pH 8.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 291K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来タイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU FR-E11.5418
2
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年9月7日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Mx-ray1
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.92→30 Å / Num. obs: 139603 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.133 / Χ2: 1.731 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル
解像度 (Å)% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID
1.92-1.991006.90.997139461.4691,2
1.99-2.0710070.749139721.5061,2
2.07-2.161007.10.572139201.5581,2
2.16-2.281007.20.475139871.591,2
2.28-2.421007.40.355139501.6191,2
2.42-2.611007.50.275139501.641,2
2.61-2.871007.60.199139581.7381,2
2.87-3.281007.70.115139761.9171,2
3.28-4.131007.70.067139422.2291,2
4.13-301007.80.044140021.9531,2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å29.55 Å
Translation2.5 Å29.55 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMACrefmac_5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
ARP/wARPモデル構築
MolProbityモデル構築
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2IJA

2ija


解像度: 1.92→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / WRfactor Rfree: 0.216 / WRfactor Rwork: 0.188 / SU B: 2.923 / SU ML: 0.087 / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.128 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2453 2659 3.646 %thin shells
Rwork0.2094 ---
all0.211 ---
obs-72932 99.821 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 21.755 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.061 Å20 Å20 Å2
2--0.061 Å20 Å2
3----0.122 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.92→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4580 0 158 278 5016
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0224896
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023206
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4051.996700
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.03937864
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1965606
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.59424.34212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.62615807
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.5791521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2757
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025347
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02982
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.2821
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1980.23275
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.22330
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0780.22412
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1460.2272
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.2150.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.080.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2930.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1720.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.45823037
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.61221182
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.29734756
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5922180
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.50531928
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection all% reflection obs (%)
1.92-1.970.36820.25646250.261531399.887
1.97-2.02300.22951560.229517099.729
2.023-2.08200.21450060.214501599.821
2.082-2.1460.2841480.21747580.219491699.797
2.146-2.2160.2573850.21343730.217476399.895
2.216-2.29300.21145770.211459499.63
2.293-2.37900.21144490.211445999.776
2.379-2.4750.2544440.21138160.215427699.626
2.475-2.58500.21741200.217412699.855
2.585-2.7100.22139580.221396199.924
2.71-2.8550.2533420.2234130.223376399.787
2.855-3.02700.22135730.221357699.916
3.027-3.2330.2652260.21731350.221336499.911
3.233-3.48900.20731450.207315299.778
3.489-3.8170.2161880.20727150.207290599.931
3.817-4.25900.17626500.176265699.774
4.259-4.9010.1921180.17222420.173236499.831
4.901-5.96300.220400.2204299.902
5.963-8.2710.242760.24515460.2451622100
8.271-300.208500.2119760.2111026100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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