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万見
- PDB-2p2t: Crystal structure of dynein light chain LC8 bound to residues 123... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p2t
タイトルCrystal structure of dynein light chain LC8 bound to residues 123-138 of intermediate chain IC74
要素
  • Dynein intermediate chain peptide
  • Dynein light chain 1, cytoplasmic
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / protein - peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cellularization / spermatid nucleus elongation / eye photoreceptor cell differentiation / chaeta morphogenesis / positive regulation of neuron remodeling / オートファジー / Aggrephagy / wing disc development / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-mediated anterograde transport ...cellularization / spermatid nucleus elongation / eye photoreceptor cell differentiation / chaeta morphogenesis / positive regulation of neuron remodeling / オートファジー / Aggrephagy / wing disc development / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-mediated anterograde transport / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / transport along microtubule / chaeta development / sperm individualization / microtubule anchoring at centrosome / imaginal disc-derived wing morphogenesis / dynein light chain binding / dynein heavy chain binding / Neutrophil degranulation / dynein complex / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / protein localization to kinetochore / axo-dendritic transport / centrosome localization / spindle organization / dynein intermediate chain binding / oogenesis / microtubule-based movement / establishment of mitotic spindle orientation / dynactin binding / actin filament bundle assembly / 中心小体 / microtubule cytoskeleton organization / disordered domain specific binding / 精子形成 / 核膜 / 微小管 / molecular adaptor activity / neuron projection / lysosomal membrane / protein homodimerization activity / protein-containing complex / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase; / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 1/2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain superfamily / Dynein light chain type 1 ...Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase; / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 1/2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain superfamily / Dynein light chain type 1 / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸塩 / Dynein light chain 1, cytoplasmic / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Benison, G. / Karplus, P.A. / Barbar, E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structure and dynamics of LC8 complexes with KXTQT-motif peptides: swallow and dynein intermediate chain compete for a common site.
著者: Benison, G. / Karplus, P.A. / Barbar, E.
履歴
登録2007年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dynein light chain 1, cytoplasmic
C: Dynein intermediate chain peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2594
ポリマ－12,1772
非ポリマー822
水90150
1
A: Dynein light chain 1, cytoplasmic
C: Dynein intermediate chain peptide
ヘテロ分子

A: Dynein light chain 1, cytoplasmic
C: Dynein intermediate chain peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5188
ポリマ－24,3544
非ポリマー1644
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_554-y,-x,-z-1/61
Buried area5490 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area8790 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)44.356, 44.356, 204.466
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
詳細The biological assembly is a dimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operation: -y, -x, -z + 1/6

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要素

#1: タンパク質 Dynein light chain 1, cytoplasmic / 8 kDa dynein light chain / Cut up protein


分子量: 10388.849 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: ctp, Cdlc1, ddlc1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q24117
#2: タンパク質・ペプチド Dynein intermediate chain peptide / DH IC / Cytoplasmic dynein intermediate chain / Protein short wing


分子量: 1787.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide can be naturally found in Drosophila melanogaster (Fruit fly).
参照: UniProt: Q24246
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.41 %

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データ収集

回折平均測定温度: 130 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年6月13日
放射モノクロメーター: Ni filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→40 Å / Num. all: 2856 / Num. obs: 2817 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 30
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / Mean I/σ(I) obs: 12.5 / Num. unique all: 166 / Rsym value: 0.245 / % possible all: 94.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→22.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.842 / SU B: 42.419 / SU ML: 0.404 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.534 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29634 259 9.4 %RANDOM
Rwork0.20974 ---
obs0.21797 2501 99.03 %-
all-2501 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.159 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20.01 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→22.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数780 0 5 50 835
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.022803
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0771.931083
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.009596
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.41724.87239
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.00715142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.396152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2118
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02605
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2750.3423
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3330.5543
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2480.552
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1990.347
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2670.59
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6872482
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.2313774
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.472333
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.7463308
LS精密化 シェル解像度: 3→3.077 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 19 -
Rwork0.201 166 -
obs--94.87 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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