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- PDB-2oum: The first domain of L1 from Thermus thermophilus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2oum
タイトルThe first domain of L1 from Thermus thermophilus
要素50S ribosomal protein L1
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / ribosomal protein L1 / Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
機能・相同性
機能・相同性情報


large ribosomal subunit / regulation of translation / tRNA binding / rRNA binding / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学)
類似検索 - 分子機能
50S ribosomal protein L1; Chain A, Domain 1 / Arc Repressor Mutant, subunit A / Ribosomal protein L1, bacterial-type / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family ...50S ribosomal protein L1; Chain A, Domain 1 / Arc Repressor Mutant, subunit A / Ribosomal protein L1, bacterial-type / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein uL1 / Large ribosomal subunit protein uL1
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Kljashtorny, V. / Tishchenko, S. / Nevskaya, N. / Nikonov, S. / Davydova, N. / Garber, M.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2007
タイトル: Domain I of ribosomal protein L1 is sufficient for specific RNA binding.
著者: Tishchenko, S. / Nikonova, E. / Kljashtorny, V. / Kostareva, O. / Nevskaya, N. / Piendl, W. / Davydova, N. / Streltsov, V. / Garber, M. / Nikonov, S.
履歴
登録2007年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
Remark 400COMPOUND RESIDUES 1-67 AND 159-228 ARE COVALENTLY LINKED TO EACH OTHER.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 50S ribosomal protein L1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1711
ポリマ－15,1711
非ポリマー00
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)31.700, 45.320, 37.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.74, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 50S ribosomal protein L1 /


分子量: 15171.353 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
プラスミド: Pdom1TthL1.4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P27150, UniProt: Q5SLP7*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.5 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 30% v/v polyethylenglycol 4K, 100 mM Tris-HCl, 200 mM acetate Na, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.95
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→15 Å / Num. all: 3594 / Num. obs: 3392 / % possible obs: 94.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 52.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Rsym value: 0.119 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.55→2.6 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.431 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 202 / Rsym value: 0.351 / % possible all: 89.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: The first domain of L1 from Thermus thermophilus

解像度: 2.55→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / SU B: 13.297 / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.386 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26973 154 4.4 %RANDOM
Rwork0.17737 ---
all0.18147 3356 --
obs0.18147 3356 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.255 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.19 Å20 Å2-0.07 Å2
2---0.46 Å20 Å2
3---2.62 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.278 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1002 0 0 23 1025
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0221024
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.321.9671389
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.4125130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg22.42623.11145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.32115175
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg5.82159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2157
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02780
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2380.8375
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3170.8685
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1690.855
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2280.834
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1730.810
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it9.1954659
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it11.28951050
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it9.5434376
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it12.3185338
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.615 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.389 17 -
Rwork0.227 241 -
obs-241 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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