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- PDB-2ojw: Crystal structure of human glutamine synthetase in complex with A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ojw
タイトルCrystal structure of human glutamine synthetase in complex with ADP and phosphate
要素Glutamine synthetaseグルタミンシンテターゼ
キーワードLIGASE (リガーゼ) / AMINO-ACID BIOSYNTHESIS / SYNTHETASE / STRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


protein S-acyltransferase / Astrocytic Glutamate-Glutamine Uptake And Metabolism / protein palmitoylation / protein-cysteine S-palmitoyltransferase activity / regulation of protein localization to nucleolus / regulation of sprouting angiogenesis / regulation of endothelial cell migration / glutamate catabolic process / グルタミンシンテターゼ / glutamine biosynthetic process ...protein S-acyltransferase / Astrocytic Glutamate-Glutamine Uptake And Metabolism / protein palmitoylation / protein-cysteine S-palmitoyltransferase activity / regulation of protein localization to nucleolus / regulation of sprouting angiogenesis / regulation of endothelial cell migration / glutamate catabolic process / グルタミンシンテターゼ / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / Glutamate and glutamine metabolism / glial cell projection / response to glucose / cellular response to starvation / リボソーム生合成 / cell body / 血管新生 / cell population proliferation / 小胞体 / ミトコンドリア / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. ...Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / : / リン酸塩 / グルタミンシンテターゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Karlberg, T. / Uppenberg, J. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Busam, R.D. / Collins, R. / Edwards, A. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. ...Karlberg, T. / Uppenberg, J. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Busam, R.D. / Collins, R. / Edwards, A. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hallberg, B.M. / Hammarstrom, M. / Hogbom, M. / Johansson, I. / Kotenyova, T. / Moche, M. / Nilsson, M.E. / Nordlund, P. / Nyman, T. / Ogg, D. / Persson, C. / Sagemark, J. / Stenmark, P. / Sundstrom, M. / Thorsell, A.G. / Van Den Berg, S. / Wallden, K. / Weigelt, J. / Holmberg-Schiavone, L. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2008
タイトル: Crystal structures of mammalian glutamine synthetases illustrate substrate-induced conformational changes and provide opportunities for drug and herbicide design.
著者: Krajewski, W.W. / Collins, R. / Holmberg-Schiavone, L. / Jones, T.A. / Karlberg, T. / Mowbray, S.L.
履歴
登録2007年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年11月20日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
C: Glutamine synthetase
D: Glutamine synthetase
E: Glutamine synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)221,26346
ポリマ-216,8245
非ポリマー4,43941
25,0411390
1
A: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
C: Glutamine synthetase
D: Glutamine synthetase
E: Glutamine synthetase
ヘテロ分子

A: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
C: Glutamine synthetase
D: Glutamine synthetase
E: Glutamine synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)442,52792
ポリマ-433,64810
非ポリマー8,87982
18010
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area73600 Å2
ΔGint-758 kcal/mol
Surface area117210 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)177.600, 122.600, 126.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 130.60, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン: (詳細: A B C D E)
NCSドメイン領域:

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine code: 5

Component-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1METMETASNASNAA18 - 31037 - 329
2METMETASNASNBB18 - 31037 - 329
3METMETASNASNCC18 - 31037 - 329
4METMETASNASNDD18 - 31037 - 329
5METMETASNASNEE18 - 31037 - 329
6ALAALAGLYGLYAA317 - 365336 - 384
7ALAALAGLYGLYBB317 - 365336 - 384
8ALAALAGLYGLYCC317 - 365336 - 384
9ALAALAGLYGLYDD317 - 365336 - 384
10ALAALATHRTHREE317 - 364336 - 383
詳細The biological assembly is a decamer generated from the pentamer in the asymmetric unit by the operation: -x, y, -z

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要素

-
タンパク質 , 1種, 5分子 ABCDE

#1: タンパク質
Glutamine synthetase / グルタミンシンテターゼ / Glutamate-ammonia ligase / GS


分子量: 43364.773 Da / 分子数: 5 / 断片: Residues 4-364 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLUL, GLNS / プラスミド: PNIC-BSA4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P15104, グルタミンシンテターゼ

-
非ポリマー , 6種, 1431分子

#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / : Mn
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : PO4
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#5: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1390 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化温度: 277 K / pH: 7.5
詳細: 10% Isopropanol, 200 mM NaCl, 100 mM HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K, pH 7.50

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月14日 / 詳細: FOCUSING: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: DIAMOND (111), GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→40 Å / Num. obs: 125431 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.1205 / Rsym value: 0.14
反射 シェル解像度: 2.05→2.15 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.416 / Rsym value: 0.485 / % possible all: 98.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0021精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2D3A
解像度: 2.05→39.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 7.039 / SU ML: 0.11 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.174 / ESU R Free: 0.16 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 6388 5 %RANDOM
Rwork0.159 ---
obs0.162 121373 100 %-
all-121373 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 11.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.15 Å20 Å21.01 Å2
2--0.13 Å20 Å2
3---1.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→39.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14250 0 221 1390 15861
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.02214840
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0210359
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7761.95820083
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.094324991
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg12.75651796
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.8123.388729
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.792152414
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.34515122
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.22023
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0216607
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023167
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.22676
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2040.210497
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1760.26671
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.27178
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1870.21047
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1820.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1950.277
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2340.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0961.511515
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2441.53658
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.301214361
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.20337035
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0514.55719
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
A1940medium positional0.150.5
B1940medium positional0.130
C1940medium positional0.130
D1940medium positional0.140
E1940medium positional0.150
A2571loose positional0.465
B2571loose positional0.450
C2571loose positional0.450
D2571loose positional0.440
E2571loose positional0.440
A1940medium thermal0.872
B1940medium thermal0.680
C1940medium thermal0.610
D1940medium thermal0.580
E1940medium thermal0.790
A2571loose thermal0.8910
B2571loose thermal0.780
C2571loose thermal0.820
D2571loose thermal0.780
E2571loose thermal0.830
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 468 -
Rwork0.198 8909 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3781-0.2948-0.18020.40790.13150.1311-0.0136-0.0020.059-0.05620.0122-0.0337-0.02690.02630.0015-0.02180.00280.01290.03210.0084-0.056420.09717.921-36.119
20.01850.0439-0.05690.2633-0.17310.18440.02430.0202-0.04040.046-0.01540.00910.02760.0237-0.0089-0.01660.0043-0.00030.0396-0.0102-0.059219.254-3.839-26.583
30.2571-0.1111-0.14980.30350.06390.31670.0091-0.003-0.0199-0.014-0.0018-0.00280.0143-0.0275-0.0073-0.02490.00760.00970.0115-0.0045-0.056624.45-6.883-31.949
40.53370.0154-0.1830.24250.09120.11550.01270.04190.0658-0.0615-0.02620.009-0.0088-0.02550.0135-0.0169-0.0082-0.021-0.00520.0402-0.0272-4.51943.378-28.606
50.2717-0.09250.0680.4343-0.12350.171-0.0394-0.00510.04530.00650.0442-0.0310.00640.0252-0.0048-0.0250.0014-0.00120.02420.001-0.031116.89233.185-25.955
60.38830.0112-0.18070.3221-0.0560.48960.00640.00560.0791-0.02690.0459-0.05350.01610.0805-0.0523-0.0369-0.01150.00850.0169-0.0005-0.008620.47938.393-30.945
70.19340.01530.0210.5267-0.18840.071-0.03460.0240.0434-0.02110.02640.04930.0193-0.02990.0083-0.0450.0037-0.0360.01240.0039-0.0093-34.79626.742-18.196
80.6280.08510.33440.19370.09470.28410.0017-0.09590.0876-0.0225-0.01240.01170.0106-0.03310.0107-0.0408-0.0008-0.01460.0121-0.0003-0.0159-17.19142.191-14.859
90.3925-0.01340.18620.31620.00240.2-0.0313-0.02850.0994-0.03730.00350.04750.0084-0.00280.0278-0.05670.0103-0.0189-0.00690.00430.0189-21.50548.463-17.248
100.7508-0.1857-0.09460.30530.07710.023-0.00190.0547-0.0986-0.0369-0.02170.06880.0197-0.01210.0236-0.0336-0.038-0.00790.0194-0.0312-0.0087-29.343-8.905-20.374
110.42920.1677-0.00450.56580.17270.0609-0.01640.006-0.02020.0396-0.01940.0275-0.0133-0.00690.0358-0.0271-0.0189-0.00780.0104-0.009-0.0176-36.00810.934-8.847
120.4714-0.09550.04070.35070.20010.1699-0.00050.025-0.03890.025-0.05080.0868-0.0039-0.00210.0514-0.0538-0.03250.00050.0056-0.01520.0087-43.7629.507-10.148
130.4080.0491-0.13190.42610.06030.1562-0.01240.1128-0.0514-0.0137-0.02330.02570.04390.03240.0356-0.00130.00390.00460.0189-0.0404-0.04854.672-14.571-31.856
140.5126-0.1326-0.27730.03620.04980.4101-0.0443-0.0258-0.05550.0303-0.01220.05230.0822-0.00460.05660.0132-0.01780.01490.0129-0.0066-0.0306-13.405-17.631-16.339
150.47870.0835-0.09760.36260.07680.3435-0.04650.0161-0.13930.01070.00930.030.0577-0.03070.03720.0011-0.0180.0185-0.0047-0.03430.0083-15.456-24.68-19.639
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA11 - 12730 - 146
2X-RAY DIFFRACTION2AA128 - 177147 - 196
3X-RAY DIFFRACTION3AA178 - 365197 - 384
4X-RAY DIFFRACTION4BB13 - 12732 - 146
5X-RAY DIFFRACTION5BB128 - 177147 - 196
6X-RAY DIFFRACTION6BB178 - 365197 - 384
7X-RAY DIFFRACTION7CC10 - 12729 - 146
8X-RAY DIFFRACTION8CC128 - 177147 - 196
9X-RAY DIFFRACTION9CC178 - 365197 - 384
10X-RAY DIFFRACTION10DD11 - 12730 - 146
11X-RAY DIFFRACTION11DD128 - 177147 - 196
12X-RAY DIFFRACTION12DD178 - 365197 - 384
13X-RAY DIFFRACTION13EE15 - 12734 - 146
14X-RAY DIFFRACTION14EE128 - 177147 - 196
15X-RAY DIFFRACTION15EE178 - 364197 - 383

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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