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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2oh8 | ||||||
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Title | Myoglobin cavity mutant I28W | ||||||
![]() | Myoglobin![]() | ||||||
![]() | OXYGEN STORAGE/TRANSPORT / ![]() | ||||||
Function / homology | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Phillips Jr., G.N. / Soman, J. / Olson, J.S. | ||||||
![]() | ![]() Title: Ligand pathways in myoglobin: A review of trp cavity mutations. Authors: Olson, J.S. / Soman, J. / Phillips, G.N. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 48.7 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 33.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | ![]() Mass: 17438.215 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||
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#2: Chemical | ![]() #3: Chemical | ChemComp-HEM / | ![]() #4: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.18 Å3/Da / Density % sol: 61.27 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 9 Details: PROTEIN SOLUTION (20 MG/ML PROTEIN, 0.020 M TRIS-HCL, pH9.0), MIXED IN A 1:1 RATIO WITH THE WELL SOLUTION (2.8 M AMMONIUM SULPHATE, 0.050 M TRIS-HCL, pH9.0). cryo-protected with 20% SUCROSE, ...Details: PROTEIN SOLUTION (20 MG/ML PROTEIN, 0.020 M TRIS-HCL, pH9.0), MIXED IN A 1:1 RATIO WITH THE WELL SOLUTION (2.8 M AMMONIUM SULPHATE, 0.050 M TRIS-HCL, pH9.0). cryo-protected with 20% SUCROSE, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV / Detector: IMAGE PLATE / Date: May 12, 2000 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: MULTI-LAYER / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.8→45.89 Å / Num. obs: 20060 / % possible obs: 91.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Redundancy: 4.25 % / Biso Wilson estimate: 15.2 Å2 / Limit h max: 43 / Limit h min: 0 / Limit k max: 43 / Limit k min: 0 / Limit l max: 24 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 353951.59 / Observed criterion F min: 0.31 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Χ2: 1.56 / Net I/σ(I): 14.8 / Scaling rejects: 1538 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]()
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Solvent computation | Solvent model: CNS bulk solvent model used / Bsol: 54.5001 Å2 / ksol: 0.362338 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 66.41 Å2 / Biso mean: 19.34 Å2 / Biso min: 6.83 Å2
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Refine analyze |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→45.89 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Xplor file |
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