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Yorodumi- PDB-2o36: Crystal structure of engineered thimet oligopeptidase with neurol... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2o36 | ||||||
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Title | Crystal structure of engineered thimet oligopeptidase with neurolysin specificity in neurotensin cleavage site | ||||||
Components | Thimet oligopeptidase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / thermolysin-like domain / substrate-binding channel | ||||||
Function / homology | Function and homology information thimet oligopeptidase / peptide metabolic process / mitochondrial intermembrane space / metalloendopeptidase activity / protein polyubiquitination / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / proteolysis / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.95 Å | ||||||
Authors | Rodgers, D.W. / Lim, E.J. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2007 Title: Swapping the substrate specificities of the neuropeptidases neurolysin and thimet oligopeptidase. Authors: Lim, E.J. / Sampath, S. / Coll-Rodriguez, J. / Schmidt, J. / Ray, K. / Rodgers, D.W. #1: Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2004 Title: Crystal structure of human thimet oligopeptidase provides insight into substrate recognition, regulation, and localization Authors: Ray, K. / Hines, C.S. / Coll-Rodriguez, J. / Rodgers, D.W. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2o36.cif.gz | 156 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2o36.ent.gz | 118.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2o36.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2o36_validation.pdf.gz | 433.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 2o36_full_validation.pdf.gz | 441.9 KB | Display | |
Data in XML | 2o36_validation.xml.gz | 28.7 KB | Display | |
Data in CIF | 2o36_validation.cif.gz | 42.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o3/2o36 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o3/2o36 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2o3eC 1s4bS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Details | The biological unit is a single monomer |
-Components
#1: Protein | Mass: 77481.953 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: E469R, R498T, C246S, C253S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: THOP1 / Plasmid: BL21(DE3)RP / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P52888, thimet oligopeptidase |
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#2: Chemical | ChemComp-ZN / |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.65 Å3/Da / Density % sol: 53.62 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 110 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-ID / Wavelength: 0.9997 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9997 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.94→30 Å / Num. obs: 59434 / % possible obs: 98.2 % / Redundancy: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Χ2: 1.075 / Net I/σ(I): 11 |
Reflection shell | Resolution: 1.94→2.01 Å / Redundancy: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.299 / Num. unique all: 5416 / Χ2: 0.923 / % possible all: 90.5 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1S4B Resolution: 1.95→29.72 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / FOM work R set: 0.848 / Data cutoff high absF: 2315410.5 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / Stereochemistry target values: Engh & Huber
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Solvent computation | Solvent model: FLAT MODEL / Bsol: 38.842 Å2 / ksol: 0.341 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 25.7 Å2
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Refine analyze |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.95→29.72 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 50
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Xplor file |
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