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- PDB-2nyc: Crystal structure of the Bateman2 domain of yeast Snf4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nyc
タイトルCrystal structure of the Bateman2 domain of yeast Snf4
要素Nuclear protein SNF4
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / bateman2 domain / snf4 / amp kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / regulation of cellular response to glucose starvation / regulation of invasive growth in response to glucose limitation / Carnitine metabolism / peroxisome organization / オートファジー / filamentous growth / nucleotide-activated protein kinase complex / protein kinase regulator activity ...AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / regulation of cellular response to glucose starvation / regulation of invasive growth in response to glucose limitation / Carnitine metabolism / peroxisome organization / オートファジー / filamentous growth / nucleotide-activated protein kinase complex / protein kinase regulator activity / nuclear envelope lumen / AMP binding / positive regulation of gluconeogenesis / protein serine/threonine kinase activator activity / オートファジー / carbohydrate metabolic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
CBS-domain / CBS-domain / CBS domain superfamily / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBSドメイン / CBSドメイン / CBS domain profile. / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-AMP-activated protein kinase subunit gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Rudolph, M.J. / Amodeo, G.A. / Iram, S. / Hong, S. / Pirino, G. / Carlson, M. / Tong, L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2007
タイトル: Structure of the Bateman2 domain of yeast Snf4: dimeric association and relevance for AMP binding.
著者: Rudolph, M.J. / Amodeo, G.A. / Iram, S. / Hong, S.P. / Pirino, G. / Carlson, M. / Tong, L.
履歴
登録2006年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear protein SNF4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1751
ポリマ－16,1751
非ポリマー00
水1,13563
1
A: Nuclear protein SNF4

A: Nuclear protein SNF4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3492
ポリマ－32,3492
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
Buried area3090 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area13120 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)64.184, 64.184, 61.141
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Nuclear protein SNF4 / Regulatory protein CAT3


分子量: 16174.684 Da / 分子数: 1 / 断片: bateman2 domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SNF4, CAT3 / プラスミド: pet26b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): bl21 de3 / 参照: UniProt: P12904
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.27 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.5
詳細: 30% (w/v) PEG4000 and 200 mM (NH4)Acetate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 294K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 11833

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0003精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→28.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 5.873 / SU ML: 0.088 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.156 / ESU R Free: 0.142 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23802 561 4.8 %RANDOM
Rwork0.20455 ---
obs0.20623 11241 99.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.626 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.11 Å2-0.06 Å20 Å2
2---0.11 Å20 Å2
3---0.17 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→28.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1014 0 0 63 1077
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221025
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5451.9791383
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8815127
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.3282440
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.97615196
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.374157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2172
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02724
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2350.2462
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.2739
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.254
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2240.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0610.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2441.5667
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.88421045
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6753403
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0324.5338
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 47 -
Rwork0.215 809 -
obs--99.42 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 46.049 Å / Origin y: 9.126 Å / Origin z: 4.001 Å
111213212223313233
T-0.0933 Å2-0.0035 Å2-0.0109 Å2--0.1217 Å20.0161 Å2---0.0865 Å2
L0.879 °20.4085 °20.4141 °2-1.6037 °20.4485 °2--1.7062 °2
S-0.0741 Å °0.0471 Å °-0.0138 Å °-0.1706 Å °0.0257 Å °0.0415 Å °-0.0958 Å °0.03 Å °0.0484 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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