[日本語] English
- PDB-2n5e: The 3D solution structure of discoidal high-density lipoprotein p... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n5e
タイトルThe 3D solution structure of discoidal high-density lipoprotein particles
要素Apolipoprotein A-IApolipoprotein AI
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / nanodisc / HDL / lipoproteins (リポタンパク質) / cardiovascular disease (心血管疾患)
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective ABCA1 causes TGD / Scavenging by Class B Receptors / HDL clearance / high-density lipoprotein particle receptor binding / spherical high-density lipoprotein particle / positive regulation of hydrolase activity / negative regulation of response to cytokine stimulus / regulation of intestinal cholesterol absorption / protein oxidation / vitamin transport ...Defective ABCA1 causes TGD / Scavenging by Class B Receptors / HDL clearance / high-density lipoprotein particle receptor binding / spherical high-density lipoprotein particle / positive regulation of hydrolase activity / negative regulation of response to cytokine stimulus / regulation of intestinal cholesterol absorption / protein oxidation / vitamin transport / cholesterol import / high-density lipoprotein particle binding / ABC transporters in lipid homeostasis / blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of heterotypic cell-cell adhesion / apolipoprotein receptor binding / apolipoprotein A-I receptor binding / negative regulation of cytokine production involved in immune response / negative regulation of cell adhesion molecule production / HDL assembly / peptidyl-methionine modification / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling / phosphatidylcholine biosynthetic process / glucocorticoid metabolic process / phosphatidylcholine metabolic process / Chylomicron remodeling / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity / positive regulation of phospholipid efflux / lipid storage / Chylomicron assembly / positive regulation of cholesterol metabolic process / phospholipid homeostasis / high-density lipoprotein particle clearance / high-density lipoprotein particle remodeling / phospholipid efflux / chemorepellent activity / cholesterol transfer activity / reverse cholesterol transport / high-density lipoprotein particle assembly / very-low-density lipoprotein particle / cholesterol transport / positive regulation of CoA-transferase activity / lipoprotein biosynthetic process / high-density lipoprotein particle / regulation of Cdc42 protein signal transduction / triglyceride homeostasis / HDL remodeling / endothelial cell proliferation / negative regulation of interleukin-1 beta production / Scavenging by Class A Receptors / cholesterol efflux / cholesterol binding / negative chemotaxis / positive regulation of Rho protein signal transduction / adrenal gland development / cholesterol biosynthetic process / endocytic vesicle / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of cholesterol efflux / Scavenging of heme from plasma / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Retinoid metabolism and transport / positive regulation of stress fiber assembly / endocytic vesicle lumen / heat shock protein binding / cholesterol metabolic process / cholesterol homeostasis / integrin-mediated signaling pathway / Post-translational protein phosphorylation / regulation of protein phosphorylation / Heme signaling / phospholipid binding / PPARA activates gene expression / negative regulation of inflammatory response / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / extracellular vesicle / Platelet degranulation / amyloid-beta binding / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / エンドソーム / protein stabilization / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / 小胞体 / signaling receptor binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein A/E / Apolipoprotein A1/A4/E domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Apolipoprotein A-I
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Bibow, S. / Polyhach, Y. / Eichmann, C. / Chi, C.N. / Kowal, J. / Stahlberg, H. / Jeschke, G. / Guentert, P. / Riek, R.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / : 2017
タイトル: Solution structure of discoidal high-density lipoprotein particles with a shortened apolipoprotein A-I.
著者: Bibow, S. / Polyhach, Y. / Eichmann, C. / Chi, C.N. / Kowal, J. / Albiez, S. / McLeod, R.A. / Stahlberg, H. / Jeschke, G. / Guntert, P. / Riek, R.
履歴
登録2015年7月15日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月11日Group: Database references
改定 1.22017年2月22日Group: Database references
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Apolipoprotein A-I
B: Apolipoprotein A-I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9242
ポリマ-38,9242
非ポリマー00
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Apolipoprotein A-I / Apolipoprotein AI / Apo-AI / ApoA-I / Apolipoprotein A1 / Proapolipoprotein A-I / ProapoA-I / Truncated apolipoprotein ...Apo-AI / ApoA-I / Apolipoprotein A1 / Proapolipoprotein A-I / ProapoA-I / Truncated apolipoprotein A-I / Apolipoprotein A-I(1-242)


分子量: 19461.973 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APOA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02647

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNCO
1313D HNCA
1413D HN(CA)CB
1513D 1H-15N NOESY
1612D 1H-13C HSQC

-
試料調製

詳細内容: 0.5-1.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] H2O, 1 mM stereospecific Methyl-labeling H2O, 1 mM selective unlabeling H2O, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMH2O-1[U-99% 13C; U-99% 15N]0.5-1.01
1 mMH2O-2stereospecific Methyl-labeling1
1 mMH2O-3selective unlabeling1
試料状態イオン強度: 100 / pH: 7.4 / : ambient / 温度: 316 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE9001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002
Bruker AvanceBrukerAVANCE6003

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
SparkyGoddardchemical shift assignment
CYANA3.97Guntert, Braun and Wuthrich構造決定
CYANA3.97Guntert, Braun and Wuthrich精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る