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万見
- PDB-2mry: NMR solution structure of copper binding protein in the apo form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mry
タイトルNMR solution structure of copper binding protein in the apo form
要素Uncharacterized protein
キーワードcopper binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane => GO:0016020
類似検索 - 分子機能
EfeO-type cupredoxin-like domain / Cupredoxin-like domain / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cupredoxin_1 domain-containing protein / Cupredoxin_1 domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
Model detailsfewest violations, model 1
データ登録者Fu, Y. / Wu, H. / Bruce, K. / Giedroc, D.
引用ジャーナル: Metallomics / 年: 2016
タイトル: The S2 Cu(i) site in CupA from Streptococcus pneumoniae is required for cellular copper resistance.
著者: Fu, Y. / Bruce, K.E. / Wu, H. / Giedroc, D.P.
履歴
登録2014年7月17日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8881
ポリマ－10,8881
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)18 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 10887.588 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
株: D39 / 遺伝子: spd0634, SPD_0634 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q04LG8, UniProt: A0A0M3KKS5*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-15N HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D CBCANH
1513D HNCO
1613D C(CO)NH
1713D H(CCO)NH
1813D (H)CCH-TOCSY
1913D (H)CCH-COSY
11013D HNHA
11113D 1H-15N NOESY
11213D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細内容: 0.4-0.6 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] copper binding protein, 10 % [U-99% 2H] D2O, 50 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 5 mM EDTA, 5 mM TCEP, 10 uM DSS, 0.02 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMentity-1[U-98% 13C; U-98% 15N]0.4-0.61
10 %D2O-2[U-99% 2H]1
50 mMsodium phosphate-31
50 mMsodium chloride-41
5 mMEDTA-51
5 mMTCEP-61
10 uMDSS-71
0.02 %sodium azide-81
試料状態イオン強度: 300 / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Agilent VNMRSAgilentVNMRS8001
Agilent VNMRSAgilentVNMRS6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CcpNmr Analysis2.3.0CCPNpeak picking
CcpNmr Analysis2.3.0CCPNデータ解析
Sparky2.6Goddardchemical shift assignment
Sparky2.6Goddardpeak picking
NMRPipe8.1Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
PSVS1.5Bhattacharya and Montelionestructure validation
PINE2Bahrami, Markley, Assadi, and Eghbalniachemical shift assignment
X-PLOR NIH2.36Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2201 / NOE intraresidue total count: 347 / NOE long range total count: 1067 / NOE medium range total count: 248 / NOE sequential total count: 539 / Protein phi angle constraints total count: 65 / Protein psi angle constraints total count: 65
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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