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- PDB-2lhi: Solution structure of Ca2+/CNA1 peptide-bound yCaM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lhi
タイトルSolution structure of Ca2+/CNA1 peptide-bound yCaM
要素Calmodulin,Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit A1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / yeast calmodulin (カルモジュリン) / CNA1
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / adaptation of signaling pathway by response to pheromone involved in conjugation with cellular fusion / regulation of membrane tubulation / Ca2+ pathway / spindle pole body organization / cell budding / myosin I complex / central plaque of spindle pole body / regulation of microtubule nucleation ...: / : / adaptation of signaling pathway by response to pheromone involved in conjugation with cellular fusion / regulation of membrane tubulation / Ca2+ pathway / spindle pole body organization / cell budding / myosin I complex / central plaque of spindle pole body / regulation of microtubule nucleation / cellular bud / positive regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / myosin V complex / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / calcineurin complex / vacuole fusion, non-autophagic / microautophagy / calcineurin-mediated signaling / fungal-type cell wall organization / actin cortical patch / incipient cellular bud site / cellular bud tip / intracellular monoatomic ion homeostasis / cellular bud neck / mating projection tip / phosphatidylinositol biosynthetic process / vesicle transport along actin filament / mitogen-activated protein kinase binding / myosin II complex / protein-serine/threonine phosphatase / enzyme regulator activity / cytoskeleton organization / receptor-mediated endocytosis / エンドサイトーシス / protein import into nucleus / calcium-dependent protein binding / calmodulin binding / calcium ion binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / EFハンド / Recoverin; domain 1 ...PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / EFハンド / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
カルモジュリン / Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit A1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Ogura, K. / Takahashi, K. / Kobashigawa, Y. / Yoshida, R. / Itoh, H. / Yazawa, M. / Inagaki, F.
引用ジャーナル: Genes Cells / : 2012
タイトル: Solution structures of yeast Saccharomyces cerevisiae calmodulin in calcium- and target peptide-bound states reveal similarities and differences to vertebrate calmodulin.
著者: Ogura, K. / Kumeta, H. / Takahasi, K. / Kobashigawa, Y. / Yoshida, R. / Itoh, H. / Yazawa, M. / Inagaki, F.
履歴
登録2011年8月10日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_nmr_software / struct / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity_name_com.name ..._entity.pdbx_description / _entity_name_com.name / _pdbx_nmr_software.name / _struct.pdbx_descriptor
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin,Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4024
ポリマ-19,2821
非ポリマー1203
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin,Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit A1 / CaM / Calcineurin A1 / Calmodulin-binding protein 1


分子量: 19281.553 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE FUSION PROTEIN OF CALMODULIN (RESIDUE 1-146), LINKER (GSSTG) AND CALCINEURIN A1 (RESIDUES 453-476)
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c
遺伝子: CMD1, YBR109C, YBR0904, CMP1, CNA1, L9753.6, YLR433C
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06787, UniProt: P23287
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC aliphatic
1312D 1H-13C HSQC aromatic
1413D HNCO
1513D HN(CO)CA
1613D HNCA
1713D CBCA(CO)NH
1813D HN(CA)CB
1913D HBHA(CO)NH
11013D C(CO)NH
11113D (H)CCH-TOCSY aliphatic
11213D CCH-TOCSY
11312D (HB)CB(CGCD)HD
11412D (HB)CB(CGCDCE)HE
11513D 1H-15N NOESY
11613D 1H-13C NOESY aliphatic
11713D 1H-13C NOESY aromatic
11813D (H)CCH-TOCSY aromatic

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試料調製

詳細内容: 1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] yCaM_GS_CNA1-1, 20 mM MES-2, 150 mM sodium chloride-3, 5 mM CaCl2-4, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMyCaM_GS_CNA1-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
20 mMMES-21
150 mMsodium chloride-31
5 mMCaCl2-41
試料状態イオン強度: 150 / pH: 6.3 / : ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Varian INOVAVarianINOVA8002
Varian INOVAVarianINOVA6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1CVariancollection
NMRPipe5.2Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky3.113Goddardchemical shift assignment
Sparky3.113Goddardpeak picking
Sparky3.113Goddard精密化
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichgeometry optimization
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
TALOS2003.027.13.05Cornilescu, Delaglio and Bax構造決定
RNMRTKv3Mobli M, Maciejewski MW, Gryk MR, Hoch JC.解析
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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