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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2l6k | ||||||
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タイトル | Solution Structure of a Nonphosphorylated Peptide Recognizing Domain | ||||||
要素 | Tensin-like C1 domain-containing phosphatase | ||||||
キーワード | PROTEIN BINDING (タンパク質) / ANTITUMOR PROTEIN / CELL ADHESION (細胞接着) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 multicellular organismal-level homeostasis / collagen metabolic process / cellular homeostasis / response to muscle activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / プロテインチロシンホスファターゼ / protein tyrosine phosphatase activity / kidney development / multicellular organism growth ...multicellular organismal-level homeostasis / collagen metabolic process / cellular homeostasis / response to muscle activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / プロテインチロシンホスファターゼ / protein tyrosine phosphatase activity / kidney development / multicellular organism growth / kinase binding / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / lipid binding / identical protein binding / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing | ||||||
Model details | lowest energy, model 1 | ||||||
データ登録者 | Dai, K. / Liao, S. / Zhang, J. / Zhang, X. / Tu, X. | ||||||
引用 | ジャーナル: Plos One / 年: 2011 タイトル: Solution structure of Tensin2 SH2 domain and its phosphotyrosine-independent interaction with DLC-1 著者: Dai, K. / Liao, S. / Zhang, J. / Zhang, X. / Tu, X. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2l6k.cif.gz | 731.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2l6k.ent.gz | 620.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2l6k.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l6/2l6k ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l6/2l6k | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13687.777 Da / 分子数: 1 断片: Nonphosphorylated Peptide Recognizing Domain, SH2 domain, UNP residues 2-115 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q63HR2 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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-試料調製
詳細 | 内容: 0.6mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Protein Domain; 150mM sodium chloride; 20mM sodium phosphate; 2mM EDTA; 50mM Arginine; 50mM glutamine; 90% H2O/10% D2O 溶媒系: 90% H2O/10% D2O | ||||||||||||||||||||||||||||
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試料 |
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試料状態 | イオン強度: 150 / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 293 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 500 MHz |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | ||||||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1 |