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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2kz3 | ||||||
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タイトル | Backbone 1H, 13C, and 15N Chemical Shift Assignments for human Rad51D from 1 to 83 | ||||||
![]() | Putative uncharacterized protein RAD51L3 | ||||||
![]() | UNKNOWN FUNCTION / Rad51D / ![]() | ||||||
機能・相同性 | ![]() Rad51B-Rad51C-Rad51D-XRCC2 complex / telomere maintenance via recombination / DNA strand invasion / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / gamma-tubulin binding / reciprocal meiotic recombination / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange ...Rad51B-Rad51C-Rad51D-XRCC2 complex / telomere maintenance via recombination / DNA strand invasion / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / gamma-tubulin binding / reciprocal meiotic recombination / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / ATP-dependent DNA damage sensor activity / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / ATP-dependent activity, acting on DNA / interstrand cross-link repair / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
Model details | lowest energy, model 1 | ||||||
![]() | Choi, N. / Kim, Y. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural and functional characterization of the N-terminal domain of human Rad51D 著者: Kim, Y.M. / Choi, B.S. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 508 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 425.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 9070.666 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-83 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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試料調製
詳細 |
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試料 |
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試料状態 | イオン強度: 100 / pH: 7.5 / 圧: 1 atm / 温度: 287 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター |
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解析
NMR software | 名称: ![]() |
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精密化 | 手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 |
代表構造 | 選択基準: lowest energy |
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1 |