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万見
- PDB-2kxd: The structure of SH3-F2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kxd
タイトルThe structure of SH3-F2
要素11-mer peptide,Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1,Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / alpha spectrin SH3 domain / Spc-S19P20s circular permutant
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament capping / costamere / cortical actin cytoskeleton / cell projection / actin filament binding / 細胞結合 / actin cytoskeleton organization / calmodulin binding / calcium ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Alpha Spectrin, SH3 domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / SH3 Domains / SH3ドメイン ...Alpha Spectrin, SH3 domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / SH3 Domains / SH3ドメイン / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1
類似検索 - 構成要素
生物種synthetic construct (人工物)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法溶液NMR / TORSION ANGLE DYNAMICS, TORSION ANGLE DYNAMICS
Model detailslowest energy, model 5
データ登録者Kutyshenko, V.P. / Gushchina, L.V. / Khristoforov, V.S. / Prokhorov, D.A. / Timchenko, M.A. / Kudrevatykh, I.u.A. / Fedyukina, D.V. / Filimonov, V.V.
引用
#1: ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2007
タイトル: The high-resolution NMR structure of a single-chain chimeric protein mimicking a SH3-peptide complex.
著者: Candel, A.M. / Conejero-Lara, F. / Martinez, J.C. / van Nuland, N.A. / Bruix, M.
履歴
登録2010年4月30日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年6月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.32020年1月15日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity_name_com.name ..._entity.pdbx_description / _entity_name_com.name / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 11-mer peptide,Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1,Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,0971
ポリマ－8,0971
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 11-mer peptide,Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1,Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1 / Alpha-II spectrin / Fodrin alpha chain


分子量: 8097.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) synthetic construct (人工物), (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ)
遺伝子: SPTAN1, SPTA2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07751

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: THE SEQUENCE, INVOLVING POLYPROLINE LIGAND MGAPPLPPYSA AND GG LINKER, WAS CONJUGATED WITH THE N-TERMINAL OF CIRCULAR PERMUTANT S19P20s (PDB ID 1TUC) INSTEAD OF THE FIRST AMINO ACIDS GP
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HN(CA)CB
1313D CC(CO)NH
1413D (H)CCH-TOCSY-ali
1513D (H)CCH-TOCSY-aro
1613D 1H-15N TOCSY
1713D 1H-15N NOESY
1813D 1H-13C NOESY-ali
1913D 1H-13C NOESY-aro
11013D HNCO

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試料調製

詳細内容: 1.5mM [U-98% 13C; U-98% 15N] SH3-F2-1, 20mM [U-99% 2H] sodium acetate-2, 0.03 % sodium azide-3, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.5 mMSH3-F2-1[U-98% 13C; U-98% 15N]1
20 mMsodium acetate-2[U-99% 2H]1
0.03 %sodium azide-31
試料状態イオン強度: 20 / pH: 4.0 / 圧: AMBIENT / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1P.GUNTERT ET AL.精密化
XwinNMR3.5Bruker Biospincollection
XwinNMR3.5Bruker Biospin解析
XwinNMR3.5Bruker Biospinchemical shift assignment
XwinNMR3.5Bruker Biospindihedral angle prediction
XwinNMR3.5Bruker Biospin構造決定
XwinNMR3.5Bruker Biospinデータ解析
精密化手法: TORSION ANGLE DYNAMICS, TORSION ANGLE DYNAMICS / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING DIHEDRAL ANGLES PHI AND PSI PREDICTED BY PROGRAM TALOS. H-BONDS WERE DETERMINED ON THE BASIS OF TEMPERATURE DEPENDENCE OF HN CHEMICAL SHIFTS.
NMR constraintsNOE constraints total: 988 / NOE intraresidue total count: 237 / NOE long range total count: 346 / NOE medium range total count: 89 / NOE sequential total count: 316
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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