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万見
- PDB-2kit: The solution structure of the reduced yeast TOR1 FATC domain boun... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kit
タイトルThe solution structure of the reduced yeast TOR1 FATC domain bound to DPC micelles at 298K
要素Serine/threonine-protein kinase TOR1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / protein (タンパク質) / dpc micelle / membrane-mimetic / ATP-binding / Cell cycle (細胞周期) / Cell membrane (細胞膜) / Kinase (キナーゼ) / Membrane (生体膜) / Nucleotide-binding / Serine/threonine-protein kinase / Vacuole (液胞)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of snRNA pseudouridine synthesis / regulation of sphingolipid biosynthetic process / mitochondria-nucleus signaling pathway / fungal-type cell wall organization / TORC2 complex / TORC1 complex / fungal-type vacuole membrane / negative regulation of macroautophagy / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / MTOR ...regulation of snRNA pseudouridine synthesis / regulation of sphingolipid biosynthetic process / mitochondria-nucleus signaling pathway / fungal-type cell wall organization / TORC2 complex / TORC1 complex / fungal-type vacuole membrane / negative regulation of macroautophagy / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / MTOR / translational initiation / response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of autophagy / response to nutrient / meiotic cell cycle / regulation of cell growth / リボソーム生合成 / cellular response to oxidative stress / cellular response to heat / peptidyl-serine phosphorylation / endosome membrane / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / protein kinase activity / ゴルジ体 / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / protein-containing complex binding / ATP binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain ...Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase TOR1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Dames, S.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structural Basis for the Association of the Redox-sensitive Target of Rapamycin FATC Domain with Membrane-mimetic Micelles.
著者: Dames, S.A.
履歴
登録2009年5月11日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22016年12月14日Group: Structure summary
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase TOR1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,9631
ポリマ－3,9631
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Serine/threonine-protein kinase TOR1 / Phosphatidylinositol kinase homolog TOR1 / Target of rapamycin kinase 1 / Dominant rapamycin ...Phosphatidylinositol kinase homolog TOR1 / Target of rapamycin kinase 1 / Dominant rapamycin resistance protein 1


分子量: 3963.473 Da / 分子数: 1 / 断片: yeast TOR1 FATC domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: DRR1, J1803, TOR1, YJR066W / プラスミド: pGEV2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): Rosetta (DE3)
参照: UniProt: P35169, non-specific serine/threonine protein kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: The solution struture of the reduced yeast TOR1 FATC domain bound to DPC micelles at 298K
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1312D 1H-15N HSQC
1412D 1H-13C HSQC
1513D HNCA
1613D (H)CCH-TOCSY
1713D 1H-15N NOESY
1813D 1H-13C NOESY
1913D HACAHB-COSY
11013D HNHB
1111{15N} SED 1H-13C HSQC
1121{13C'} SED 1H-13C HSQC
113115N T1
114115N T2
1151{1H}-15N-NOE

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試料調製

詳細内容: 0.5 mM [U-13C; U-15N] y1fatc-1, 95% H2O/5% D2O / 溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料濃度: 0.5 mM / 構成要素: y1fatc-1 / Isotopic labeling: [U-13C; U-15N]
試料状態イオン強度: 150 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR NIH2.16.0Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
NMRView5.2.2_01Johnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurstructure analysis
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichstructure visualization
XwinNMR3.5Bruker Biospin解析
TENSOR22P. Dosset, D. Marion, M. Blackledgeanalysis of 15n relaxation data
X-PLOR NIH2.16.0Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1167
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum upper distance constraint violation: 0.5 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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