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万見
- PDB-2kc0: Solution structure of the factor H binding protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kc0
タイトルSolution structure of the factor H binding protein
要素lipoproteinリポタンパク質
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / solution structure / Neisseria meningitidis (髄膜炎菌) / antigen (抗原) / fHbp / Lipoprotein (リポタンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


cell outer membrane
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #1980 / : / : / Factor H binding protein, N-terminal / Factor H binding protein, C-terminal / Factor H binding protein, C-terminal / Porin - #90 / Outer membrane protein/outer membrane enzyme PagP, beta-barrel / ポリン (タンパク質) / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. ...Immunoglobulin-like - #1980 / : / : / Factor H binding protein, N-terminal / Factor H binding protein, C-terminal / Factor H binding protein, C-terminal / Porin - #90 / Outer membrane protein/outer membrane enzyme PagP, beta-barrel / ポリン (タンパク質) / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulin-like / Βバレル / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Factor H-binding protein / Factor H binding protein variant B24
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
Model detailsfewest violations, model 1
データ登録者Cantini, F. / Veggi, D. / Dragonetti, S. / Savino, S. / Scarselli, M. / Romagnoli, G. / Pizza, M. / Banci, L. / Rappuoli, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Solution Structure of the Factor H-binding Protein, a Survival Factor and Protective Antigen of Neisseria meningitidis
著者: Cantini, F. / Veggi, D. / Dragonetti, S. / Savino, S. / Scarselli, M. / Romagnoli, G. / Pizza, M. / Banci, L. / Rappuoli, R.
履歴
登録2008年12月13日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: lipoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4581
ポリマ－27,4581
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 900target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 lipoprotein / リポタンパク質 / Factor H binding protein variant B24_002


分子量: 27457.666 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 8-255 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
遺伝子: nmb1870 / プラスミド: pET20b+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(de3) / 参照: UniProt: Q6VRZ6, UniProt: Q6QCC2*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Factor H binding protein is a 27 kDa lipoprotein of Neisseria meningitidis discovered while screening the bacterial genome for vaccine candidates. The protein is composed of two independent ...詳細: Factor H binding protein is a 27 kDa lipoprotein of Neisseria meningitidis discovered while screening the bacterial genome for vaccine candidates. The protein is composed of two independent barrels connected by a short link
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1332D 1H-1H NOESY
1413D HN(CA)CB
1513D CBCA(CO)NH
1613D HNCA
1713D HNCO
1823D (H)CCH-TOCSY
1923D 1H-15N NOESY
11023D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.4mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H] lipoprotein, 50mM potassium phosphate, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.5mM [U-98% 13C; U-98% 15N] lipoprotein, 50mM potassium phosphate, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.8mM lipoprotein, 50mM potassium phosphate-6, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.4 mMlipoprotein[U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H]1
0.5 mMlipoprotein[U-98% 13C; U-98% 15N]2
0.8 mMlipoprotein3
試料状態イオン強度: 50mM phosphate buffer / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002
Bruker AvanceBrukerAVANCE9003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin1.3Bruker Biospincollection
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
XEASYBartels et al.データ解析
ProcheckNMR10Laskowski and MacArthur構造検証
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures were based on a total of 2987 meaningful distance constraints, 316 dihedral angle restraints and 73 RDCs, 900 random conformers were annealed in 13000 steps
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 900 / 登録したコンフォーマーの数: 25 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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