[日本語] English
万見
- PDB-2k79: Solution Structure of the binary complex between the SH3 and SH2 ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k79
タイトルSolution Structure of the binary complex between the SH3 and SH2 domain of interleukin-2 tyrosine kinase
要素
  • SH2 domain of Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
  • SH3 domain of Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / SH3 / SH2 / novel / cis / ATP-binding / Cell membrane (細胞膜) / Kinase (キナーゼ) / Membrane (生体膜) / Metal-binding / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / SH2 domain (SH2ドメイン) / SH3 domain (SH3ドメイン) / Tyrosine-protein kinase / Zinc (亜鉛) / Zinc-finger (ジンクフィンガー)
機能・相同性
機能・相同性情報


Generation of second messenger molecules / FCERI mediated Ca+2 mobilization / gamma-delta T cell activation / NK T cell differentiation / : / positive regulation of cytokine production / B cell receptor signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / cell-cell junction ...Generation of second messenger molecules / FCERI mediated Ca+2 mobilization / gamma-delta T cell activation / NK T cell differentiation / : / positive regulation of cytokine production / B cell receptor signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / cell-cell junction / T cell receptor signaling pathway / 獲得免疫系 / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / ATP binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase ITK, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase ITK/TSK, catalytic domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / SH2ドメイン / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / PH domain ...Tyrosine-protein kinase ITK, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase ITK/TSK, catalytic domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / SH2ドメイン / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3ドメイン / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsAverage Minimized Structure
Model type detailsminimized average
データ登録者Andreotti, A.H. / Severin, A.J. / Fulton, D.B.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Proline isomerization preorganizes the Itk SH2 domain for binding to the Itk SH3 domain.
著者: Severin, A. / Joseph, R.E. / Boyken, S. / Fulton, D.B. / Andreotti, A.H.
履歴
登録2008年8月8日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年1月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SH3 domain of Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
B: SH2 domain of Tyrosine-protein kinase ITK/TSK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0342
ポリマ－20,0342
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1470 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area9800 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / -
代表モデルモデル #1minimized average structure

-
要素

#1: タンパク質 SH3 domain of Tyrosine-protein kinase ITK/TSK / T-cell-specific kinase / IL-2-inducible T-cell kinase / Kinase EMT / Kinase TLK


分子量: 7355.936 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Itk, Emt, Tlk, Tsk / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q03526, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 SH2 domain of Tyrosine-protein kinase ITK/TSK / T-cell-specific kinase / IL-2-inducible T-cell kinase / Kinase EMT / Kinase TLK


分子量: 12678.335 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Itk, Emt, Tlk, Tsk / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q03526, non-specific protein-tyrosine kinase

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HNCO
1513D HN(CA)CB
1613D HBHA(CO)NH
1713D (H)CCH-TOCSY
1813D 1H-15N NOESY
1913D 1H-15N TOCSY
11013D 1H-13C NOESY
11112D 1H-15N IPAP
11213D HNCA COSY
11312D 1H-15N IPAP
11413D HNCA COSY
1151(HB)CB(CGCDCE)HE
1161(HB)CB(CGCD)HD
11722D 1H-15N HSQC
11822D 1H-13C HSQC
11923D CBCA(CO)NH
12023D HNCO
12123D HN(CA)CB
12223D HN(CA)CB
12323D HBHA(CO)NH
12423D (H)CCH-TOCSY
12523D 1H-15N NOESY
12623D 1H-15N TOCSY
12723D 1H-13C NOESY
12822D 1H-15N IPAP
1292(HB)CB(CGCDCE)HE
1302(HB)CB(CGCD)HD
13122D 1H-15N HSQC
13232D 1H-15N HSQC
13342D 1H-15N HSQC
13432D 1H-13C HSQC
13542D 1H-13C HSQC
13633D CBCA(CO)NH
13743D CBCA(CO)NH
13833D HNCO
13943D HNCO
14033D HNHA
14143D HNHA
14233D HN(CA)CB
14343D HN(CA)CB
14433D 1H-15N NOESY
14543D 1H-15N NOESY
14633D 1H-15N TOCSY
14743D 1H-15N TOCSY
14833D 1H-13C NOESY
14943D 1H-13C NOESY
1503(HB)CB(CGCD)HD
1514(HB)CB(CGCD)HD
1523(HB)CB(CGCDCE)HE
1534(HB)CB(CGCDCE)HE
15432D 1H-15N IPAP
15542D 1H-15N IPAP
15633D HNCA COSY
15743D HNCA COSY
15833D HBHA(CO)NH
15943D HBHA(CO)NH
16033D (H)CCH-TOCSY
16143D (H)CCH-TOCSY
16232D 1H-15N HSQC

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
13.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk SH3 domain, 1.5 mM Itk SH2 domain, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
23.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk SH2 domain, 1.5 mM Itk SH3 domain, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
31.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk SH2 domain, 3.4 mM Itk SH3 domain, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
41.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk SH3 domain, 3.4 mM Itk SH2 domain, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
3.4 mMItk SH3 domain[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1.5 mMItk SH2 domain1
3.4 mMItk SH2 domain[U-100% 13C; U-100% 15N]2
1.5 mMItk SH3 domain2
1.5 mMItk SH2 domain[U-100% 13C; U-100% 15N]3
3.4 mMItk SH3 domain3
1.5 mMItk SH3 domain[U-100% 13C; U-100% 15N]4
3.4 mMItk SH2 domain4
試料状態イオン強度: 75 / pH: 7.4 / 圧: ambient / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avii / 製造業者: Bruker / モデル: Avii / 磁場強度: 700 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
xplor-nih2.19Brunger A. T. et.al.精密化
CARA1.8.4Keller and Wuthrichchemical shift assignment
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: refine.py script from xplor-nih 2.19
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 1

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る