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万見
- PDB-2k1s: Solution NMR structure of the folded C-terminal fragment of YiaD ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k1s
タイトルSolution NMR structure of the folded C-terminal fragment of YiaD from Escherichia coli. Northeast Structural Genomics Consortium target ER553.
要素Inner membrane lipoprotein yiaD
キーワードLIPOPROTEIN (リポタンパク質) / abbababab / OmpA (メドロキシプロゲステロン) / alpha beta / Inner membrane / Membrane (生体膜) / Palmitate (パルミチン酸) / Transmembrane (膜貫通型タンパク質) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性
機能・相同性情報


cell outer membrane / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Glycine zipper domain / Glycine zipper / Outer membrane protein, OmpA-like, conserved site / OmpA-like domain. / OmpA-like domain / Outer membrane protein, bacterial / OmpA-like domain superfamily / OmpA family / OmpA-like domain / OmpA-like domain profile. ...Glycine zipper domain / Glycine zipper / Outer membrane protein, OmpA-like, conserved site / OmpA-like domain. / OmpA-like domain / Outer membrane protein, bacterial / OmpA-like domain superfamily / OmpA family / OmpA-like domain / OmpA-like domain profile. / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable lipoprotein YiaD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsresidues 59-199 of YiaD, lipoprotein, function unknown. Homolog of OmpA-like C-terminal domain.
データ登録者Ramelot, T.A. / Zhao, L. / Hamilton, K. / Maglaqui, M. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G. / Acton, T.B. / Rost, B. ...Ramelot, T.A. / Zhao, L. / Hamilton, K. / Maglaqui, M. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Kennedy, M.A. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR structure of the folded C-terminal fragment of YiaD from Escherichia coli. Northeast Structural Genomics Consortium target ER553.
著者: Ramelot, T.A. / Zhao, L. / Hamilton, K. / Maglaqui, M. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Kennedy, M.A.
履歴
登録2008年3月14日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22020年2月19日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inner membrane lipoprotein yiaD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0561
ポリマ－16,0561
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 150structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Inner membrane lipoprotein yiaD


分子量: 16055.984 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal residues 79-219 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: yiaD, b3552, JW5657 / プラスミド: pET21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pMGK / 参照: UniProt: P37665

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Residues 59-199 of YiaD, lipoprotein, function unknown. Homolog of OmpA-like C-terminal domain.
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1322D 1H-13C HSQC
1413D 1H-15N NOESY
1513D 1H-13C NOESY
1633D 1H-13C NOESY
1713D HNCO
1813D HNCA
1913D HN(CO)CA
11013D HN(CA)CB
11113D CBCA(CO)NH
11213D C(CO)NH
11313D HBHA(CO)NH
11413D H(CCO)NH
11513D (H)CCH-TOCSY
11613D (H)CCH-COSY
11734D CC NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.9 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] YiaD protein, 20 mM MES, 100 mM sodium chloride, 5 mM calcium chloride, 10 mM DTT, 0.02 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.3 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] YiaD protein, 20 mM MES, 100 mM sodium chloride, 5 mM calcium chloride, 10 mM DTT, 0.02 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31.9 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] YiaD protein, 20 mM MES, 100 mM sodium chloride, 5 mM calcium chloride, 10 mM DTT, 0.02 % sodium azide, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.9 mMYiaD protein[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMMES1
100 mMsodium chloride1
5 mMcalcium chloride1
10 mMDTT1
0.02 %sodium azide1
1.3 mMYiaD protein[U-5% 13C; U-100% 15N]2
20 mMMES2
100 mMsodium chloride2
5 mMcalcium chloride2
10 mMDTT2
0.02 %sodium azide2
1.9 mMYiaD protein[U-100% 13C; U-100% 15N]3
20 mMMES3
100 mMsodium chloride3
5 mMcalcium chloride3
10 mMDTT3
0.02 %sodium azide3
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Bruker AvanceIIIBrukerAVANCE III8502

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipelinux9Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
VNMR6.1CVariancollection
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
AutoStructure2.1.1Huang, Tejero, Powers and Montelioneデータ解析
X-PLOR NIH2.15.0Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
Sparky3.113Goddardデータ解析
PSVS1.3Bhattacharya and Montelione構造決定
AutoAssignZimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: Xplor-NIH and CNS water refinement
NMR constraintsNOE constraints total: 1114 / NOE intraresidue total count: 36 / NOE long range total count: 513 / NOE medium range total count: 357 / NOE sequential total count: 208 / Hydrogen bond constraints total count: 2 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 99 / Protein psi angle constraints total count: 99
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 150 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum torsion angle constraint violation: 3.7 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.19 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.01 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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