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- PDB-2jmx: OSCP-NT (1-120) in complex with N-terminal (1-25) alpha subunit f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jmx
タイトルOSCP-NT (1-120) in complex with N-terminal (1-25) alpha subunit from F1-ATPase
要素
  • ATP synthase O subunit, mitochondrial
  • ATP synthase subunit alpha heart isoform, mitochondrialATP合成酵素
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / oscp-nt alpha-nt complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, stator stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, catalytic core / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding ...Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, stator stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, catalytic core / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ATP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
N-terminal domain of the delta subunit of the F1F0-ATP synthase / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / Peroxidase; domain 1 / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit ...N-terminal domain of the delta subunit of the F1F0-ATP synthase / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / Peroxidase; domain 1 / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit O, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Carbajo, R.J. / Neuhaus, D. / Kellas, F.A. / Yang, J. / Runswick, M.J. / Montgomery, M.G. / Walker, J.E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2007
タイトル: How the N-terminal Domain of the OSCP Subunit of Bovine F(1)F(o)-ATP Synthase Interacts with the N-terminal Region of an Alpha Subunit
著者: Carbajo, R.J. / Kellas, F.A. / Yang, J.-C. / Runswick, M.J. / Montgomery, M.G. / Walker, J.E. / Neuhaus, D.
履歴
登録2006年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_status.deposit_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase O subunit, mitochondrial
B: ATP synthase subunit alpha heart isoform, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8752
ポリマ-15,8752
非ポリマー00
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 ATP synthase O subunit, mitochondrial / Oligomycin sensitivity conferral protein / OSCP


分子量: 13240.513 Da / 分子数: 1 / 断片: ATP synthase O subunit, residues 1-120 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: ATP5O / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13621, ATP合成酵素
#2: タンパク質・ペプチド ATP synthase subunit alpha heart isoform, mitochondrial / ATP合成酵素 / F1-ATPASE


分子量: 2634.889 Da / 分子数: 1
断片: ATP synthase subunit alpha heart isoform, residues 1-25
由来タイプ: 合成
詳細: The ATP synthase subunit alpha heart isoform is naturally found in Bos taurus.
参照: UniProt: P19483, ATP合成酵素

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: 2D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細内容: 0.5 mM [U-99% 13C, U-99% 15N] oscp-nt, 1.5 mM alpha-nt, 20 mM sodium phosphate, pH 6.5, 0.5 M NaCl, 0.001% PMSF 95% H2O, 5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMoscp-nt[U-99% 13C; U-99% 15N]1
1.5 mMalpha-nt1
試料状態イオン強度: 0.5 / pH: 6.5 / : ambient / 温度: 300 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker DMXBrukerDMX6002
Bruker DRXBrukerDRX5003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
SparkyGoddardデータ解析
X-PLOR3.851Brunger構造決定
X-PLOR3.851Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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