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- PDB-2j83: Ulilysin metalloprotease in complex with batimastat. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j83
タイトルUlilysin metalloprotease in complex with batimastat.
要素ULILYSIN
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / IGFBP PROTEASE / METALLOPROTEASE (金属プロテアーゼ) / HYDROXAMATE INHIBITOR / CANCER (悪性腫瘍) / METZINCIN
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / metallopeptidase activity / タンパク質分解 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M43, pregnancy-associated plasma-A / パパリシン-1 / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BAT / Ulilysin
類似検索 - 構成要素
生物種METHANOSARCINA ACETIVORANS (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Garcia-Castellanos, R. / Tallant, C. / Marrero, A. / Sola, M. / Baumann, U. / Gomis-Ruth, F.X.
引用
ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2007
タイトル: Substrate Specificity of a Metalloprotease of the Pappalysin Family Revealed by an Inhibitor and a Product Complex.
著者: Garcia-Castellanos, R. / Tallant, C. / Marrero, A. / Sola, M. / Baumann, U. / Gomis-Ruth, F.X.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Molecular Analysis of Ulilysin, the Structural Prototype of a New Family of Metzincin Metalloproteases.
著者: Tallant, C. / Garcia-Castellanos, R. / Seco, J. / Baumann, U. / Gomis-Ruth, F.X.
履歴
登録2006年10月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22015年3月18日Group: Data collection / Non-polymer description
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ULILYSIN
B: ULILYSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,81115
ポリマ－58,1562
非ポリマー1,65513
水8,341463
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5850 Å2
ΔGint-133.5 kcal/mol
Surface area19800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.850, 60.730, 168.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ILEILELEULEU5AA64 - 3214 - 261
21ILEILELEULEU5BB64 - 3214 - 261
12BATBATBATBAT1AC996
22BATBATBATBAT1BI996

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.97251, -0.04123, -0.2292), (0.04729, -0.99866, -0.021), (-0.22803, -0.03126, 0.97315)
ベクター: 90.198, 85.5975, 11.59586)

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ULILYSIN


分子量: 29078.186 Da / 分子数: 2 / 断片: ACTIVE CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 61-322 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) METHANOSARCINA ACETIVORANS (古細菌)
株: C2A
解説: M.ACETIVORANS TOTAL DNA WAS OBTAINED FORM THE GERMAN COLLECTION OF MICROORGANISMS (DSM).
プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q8TL28

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非ポリマー , 5種, 476分子

#2: 化合物 ChemComp-BAT / 4-(N-HYDROXYAMINO)-2R-ISOBUTYL-2S-(2-THIENYLTHIOMETHYL)SUCCINYL-L-PHENYLALANINE-N-METHYLAMIDE / BATIMASTAT / BB94 / バチマスタット / Batimastat


分子量: 477.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H31N3O4S2 / コメント: 阻害剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 463 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 269 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 269 TO ALA
配列の詳細MUTANT C269A.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
解説: THE PRESENT INHIBITOR COMPLEX CRYSTALS WERE ISOMORPHOUS TO THOSE OF THE STARTING MODEL.
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: VAPOUR-DIFFUSION CRYSTALLISATION METHOD FROM SITTING DROPS CONSISTING OF 1 MICROLITER OF PROULILYSIN (5 MG/ML IN 30MM TRIS-HCL PH 7.5, 2MM DITHIOTHREITOL, 100MM NACL), 1 MICROLITER OF ...詳細: VAPOUR-DIFFUSION CRYSTALLISATION METHOD FROM SITTING DROPS CONSISTING OF 1 MICROLITER OF PROULILYSIN (5 MG/ML IN 30MM TRIS-HCL PH 7.5, 2MM DITHIOTHREITOL, 100MM NACL), 1 MICROLITER OF RESERVOIR SOLUTION (18% PEG 8000, 0.1M 2-MORPHOLINOETHANESULFONIC ACID, PH6.5, 0.2M CACL2) AND, OPTIONALLY, 0.2 MICROLITER OF 0.1M SPERMIDINE OR 30% 2, 4-METHYLPENTANEDIOL AS ADDITIVES.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→45.6 Å / Num. obs: 154616 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 24.2
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Mean I/σ(I) obs: 13.9 / % possible all: 90.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CKI

2cki


解像度: 2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 6.695 / SU ML: 0.091 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.152 / ESU R Free: 0.147 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: THERE IS NCS RELATING CHAINS A AND B (180.1 DEGREES AROUND A ROTATION AXIS DEFINED BY THE DIRECTION COSINES 0.002,MINUS 0.011, MINUS 1.000, I.E. ALMOST PARALLEL TO CELL AXIS C).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.211 520 1.3 %RANDOM
Rwork0.161 ---
obs0.161 39606 96.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.25 Å20 Å20 Å2
2--3.05 Å20 Å2
3----1.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4038 0 95 463 4596
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0224242
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1811.9515777
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9695516
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.00325.359209
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.97815625
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.8411516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2625
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023317
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1830.21980
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.22963
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1120.2401
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1470.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1720.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3841.52636
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.6824193
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.20431816
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9274.51584
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
32tight positional0.030.05
1032medium positional0.150.5
966loose positional0.385
32tight thermal0.10.5
1032medium thermal0.482
966loose thermal0.9410
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.216 38
Rwork0.163 2628
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5834-0.02950.25190.8130.48111.9570.02930.02580.00970.0039-0.02920.01150.0319-0.0673-0.0002-0.0860.00670.0034-0.07030.0054-0.03817.748247.3703102.8945
20.80590.0954-0.48510.4912-0.30191.71130.01090.007-0.01980.03290.01170.00380.05170.0092-0.0226-0.0570.00850.0014-0.0935-0.0021-0.039347.376136.9575106.1865
30.7268-0.0854-0.02180.17960.11950.30020.01380.03860.01340.003-0.02180.003-0.0112-0.00650.0080.05960.00190.0045-0.05180.00550.037334.062242.5804102.9085
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A63 - 321
2X-RAY DIFFRACTION1A997 - 999
3X-RAY DIFFRACTION2B63 - 321
4X-RAY DIFFRACTION2B997 - 999
5X-RAY DIFFRACTION3A2001 - 2220
6X-RAY DIFFRACTION3B2001 - 2243
7X-RAY DIFFRACTION3A996
8X-RAY DIFFRACTION3B996

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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