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- PDB-2gui: Structure and Function of Cyclized Versions of the Proofreading E... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gui
タイトルStructure and Function of Cyclized Versions of the Proofreading Exonuclease Subunit of E. coli DNA Polymerase III
要素DNA polymerase III epsilon subunit
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / DNA polymerase proofreading domain
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA polymerase III, core complex / DNA polymerase III complex / lagging strand elongation / replisome / DNA replication proofreading / exonuclease activity / leading strand elongation / 3'-5' exonuclease activity / DNA-templated DNA replication / DNAポリメラーゼ ...DNA polymerase III, core complex / DNA polymerase III complex / lagging strand elongation / replisome / DNA replication proofreading / exonuclease activity / leading strand elongation / 3'-5' exonuclease activity / DNA-templated DNA replication / DNAポリメラーゼ / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA binding / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
DNA polymerase 3, epsilon subunit / DNA polymerase III epsilon subunit, exonuclease domain / エキソヌクレアーゼ / Exonuclease, RNase T/DNA polymerase III / EXOIII / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / DNA polymerase III subunit epsilon
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Park, A.Y. / Carr, P.D. / Ollis, D.L. / Dixon, N.E.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure and Function of Cyclized Versions of the Proofreading Exonuclease Subunit E. coli DNA Polymerase III
著者: Park, A.Y. / Carr, P.D. / Oliis, D.L. / Dixon, N.E.
履歴
登録2006年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE The protein is a cyclized form of N-terminal domain of epsilon (residue 2-186). The ...SEQUENCE The protein is a cyclized form of N-terminal domain of epsilon (residue 2-186). The cyclized protein includes 9 amino acid linker, SIEF at the N-terminal and TRESG at the C-terminus

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA polymerase III epsilon subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6078
ポリマ－21,6191
非ポリマー9887
水4,324240
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.099, 60.099, 109.164
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-5110-

HOH

21A-5132-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 DNA polymerase III epsilon subunit


分子量: 21618.559 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal exonuclease domain, residues 2-186 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: dnaQ, mutD / プラスミド: pGL1182 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03007, DNAポリメラーゼ

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非ポリマー , 5種, 247分子

#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-U5P / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / UMP / ウリジル酸


分子量: 324.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O9P
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.03 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 0.1 M Cacodylate Acid, 20% PEG-8K, 2.5 mM UMP, 5 mM MnSO4, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-ID-B / 波長: 1.128 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月11日
放射モノクロメーター: Si(III) double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.128 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→26.9 Å / Num. obs: 27900 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / Rmerge(I) obs: 0.155 / Mean I/σ(I) obs: 4.97 / Num. unique all: 2618 / % possible all: 96.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 1J53

1j53


解像度: 1.6→26.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 1.244 / SU ML: 0.046 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.084 / ESU R Free: 0.085 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19746 1366 5 %RANDOM
Rwork0.16016 ---
all0.16195 ---
obs0.16195 25755 99.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.751 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→26.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1368 0 50 240 1658
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0221503
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3721.9812042
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.815189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.41224.20369
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.73215245
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.647159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2231
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021135
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.2864
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3170.21092
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1350.2252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.220.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0940.231
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7181.5927
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.18521474
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9183622
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0854.5568
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.641 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 96 -
Rwork0.195 1837 -
all-1933 -
obs--98.02 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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