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- PDB-2gq1: Crystal Structure of Recombinant Type I Fructose-1,6-bisphosphata... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gq1
タイトルCrystal Structure of Recombinant Type I Fructose-1,6-bisphosphatase from Escherichia coli Complexed with Sulfate Ions
要素Fructose-1,6-bisphosphataseフルクトース-1,6-ビスホスファターゼ
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Allosteric Activator Site / Quaternary Conformation
機能・相同性
機能・相同性情報


sucrose biosynthetic process / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / fructose 6-phosphate metabolic process / fructose metabolic process / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / 糖新生 / nucleotide binding / magnesium ion binding / protein-containing complex ...sucrose biosynthetic process / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / fructose 6-phosphate metabolic process / fructose metabolic process / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / 糖新生 / nucleotide binding / magnesium ion binding / protein-containing complex / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 ...フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fructose-1,6-bisphosphatase class 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Hines, J.K. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Novel Allosteric Activation Site in Escherichia coli Fructose-1,6-bisphosphatase.
著者: Hines, J.K. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
履歴
登録2006年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.contact_author / _software.contact_author_email ..._software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructose-1,6-bisphosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8348
ポリマ－37,1611
非ポリマー6727
水5,819323
1
A: Fructose-1,6-bisphosphatase
ヘテロ分子

A: Fructose-1,6-bisphosphatase
ヘテロ分子

A: Fructose-1,6-bisphosphatase
ヘテロ分子

A: Fructose-1,6-bisphosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,33532
ポリマ－148,6454
非ポリマー2,69028
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area15360 Å2
ΔGint-385 kcal/mol
Surface area42820 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)45.590, 81.270, 170.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-534-

HOH

21A-535-

HOH

31A-592-

HOH

詳細The biological assembly is a tetramer assembled from the monomer in the assymetric unit by the following rotational operators: -x, y, -z; -x, -y, z; and x, -y, -z.

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要素

#1: タンパク質 Fructose-1,6-bisphosphatase / フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ / D-fructose-1 / 6-bisphosphate 1-phosphohydrolase / FBPase


分子量: 37161.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: XL1-Blue / 遺伝子: fbp / プラスミド: pET-24b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DF657 / 参照: UniProt: P0A993, fructose-bisphosphatase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 323 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.96 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.1
詳細: 2.0 M Amonium Sulfate, pH 5.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2005年1月29日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→44.04 Å / Num. all: 56524 / Num. obs: 56471 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.95 % / Biso Wilson estimate: 17.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 1.45→1.5 Å / 冗長度: 6.59 % / Rmerge(I) obs: 0.293 / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
d*TREKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 1CNQ without ligands, waters, and residues 52-72

1cnq


解像度: 1.45→44.04 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 1993915.875 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 5741 10.2 %RANDOM
Rwork0.219 ---
all0.222 56432 --
obs0.222 56432 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.282 Å2 / ksol: 0.385 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.59 Å20 Å20 Å2
2---1.24 Å20 Å2
3----3.35 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.19 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.11 Å0.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→44.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2441 0 35 323 2799
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.031.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.62
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.062
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.792.5
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.54 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 958 10.3 %
Rwork0.241 8332 -
obs-9290 99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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