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万見
- PDB-2g3t: Crystal structure of human spermidine/spermine N1-acetyltransfera... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2g3t
タイトルCrystal structure of human spermidine/spermine N1-acetyltransferase (hSSAT)
要素Diamine acetyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / alpha / beta fold
機能・相同性
機能・相同性情報


Interconversion of polyamines / spermidine acetylation / spermidine binding / putrescine catabolic process / polyamine biosynthetic process / diamine N-acetyltransferase / diamine N-acetyltransferase activity / N-acetyltransferase activity / 血管新生 / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Diamine acetyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Zhu, Y.Q. / Yang, N. / Wang, D.C.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of human spermidine/spermine N1-acetyltransferase (hSSAT): the first structure of a new sequence family of transferase homologous superfamily
著者: Zhu, Y.Q. / Zhu, D.Y. / Yin, L. / Zhang, Y. / Vonrhein, C. / Wang, D.C.
履歴
登録2006年2月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月17日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42019年1月23日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.52024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Diamine acetyltransferase 1
B: Diamine acetyltransferase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2382
ポリマ－42,2382
非ポリマー00
水6,431357
1
A: Diamine acetyltransferase 1

A: Diamine acetyltransferase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2382
ポリマ－42,2382
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area7220 Å2
ΔGint-58.7 kcal/mol
Surface area16410 Å2
手法PISA
2
B: Diamine acetyltransferase 1

B: Diamine acetyltransferase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2382
ポリマ－42,2382
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area7240 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area15860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.430, 65.666, 181.065
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-327-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Diamine acetyltransferase 1 / Spermidine/spermine N1-acetyltransferase 1 / SSAT / SSAT-1 / Putrescine acetyltransferase / ...Spermidine/spermine N1-acetyltransferase 1 / SSAT / SSAT-1 / Putrescine acetyltransferase / Polyamine N-acetyltransferase 1 / hSSAT


分子量: 21119.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET22b(+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(DE3) / 参照: UniProt: P21673, diamine N-acetyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 357 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.2M TrisHCl pH8.0, 2.8M NaCl, 0.2M NaK Tartrate, 0.05MgCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
1951
2951
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
シンクロトロンPhoton Factory BL-6A11
回転陽極RIGAKU MICROMAX-00722.29
検出器
タイプID検出器日付
RIGAKU1IMAGE PLATE2005年12月8日
RIGAKU RAXIS IV2IMAGE PLATE2005年11月4日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
22.291
反射解像度: 1.79→50 Å / Num. all: 37112 / Num. obs: 37066 / % possible obs: 99.88 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.79→1.85 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
OASISモデル構築
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
OASISV. 2004位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→50 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2597 3551 9.7 %random
Rwork0.2273 ---
obs0.2273 35574 97.2 %-
all-36606 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2745 0 0 357 3102

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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