[日本語] English
万見
- PDB-2fot: Crystal structure of the complex between calmodulin and alphaII-s... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fot
タイトルCrystal structure of the complex between calmodulin and alphaII-spectrin
要素
  • Calmodulinカルモジュリン
  • alpha-II spectrin Spectrin
キーワードMETAL BINDING (金属) / STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / calmodulin (カルモジュリン) / calmodulin binding domain / spectrin (スペクトリン)
機能・相同性
機能・相同性情報


スペクトリン / actin filament capping / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / Nephrin family interactions / RHOV GTPase cycle / cortical actin cytoskeleton / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / RHOU GTPase cycle ...スペクトリン / actin filament capping / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / Nephrin family interactions / RHOV GTPase cycle / cortical actin cytoskeleton / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / RHOU GTPase cycle / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / COPI-mediated anterograde transport / enzyme regulator activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / NCAM signaling for neurite out-growth / cell projection / structural constituent of cytoskeleton / 紡錘体 / specific granule lumen / microtubule cytoskeleton / extracellular vesicle / actin filament binding / tertiary granule lumen / 細胞結合 / actin binding / actin cytoskeleton organization / RAF/MAP kinase cascade / calmodulin binding / cadherin binding / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Alpha Spectrin, SH3 domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / EFハンド / Recoverin; domain 1 ...Alpha Spectrin, SH3 domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / EFハンド / Recoverin; domain 1 / SH3ドメイン / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / Src homology 3 domains / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
カルモジュリン / Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Simonovic, M. / Zhang, Z. / Cianci, C.D. / Steitz, T.A. / Morrow, J.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Structure of the calmodulin alphaII-spectrin complex provides insight into the regulation of cell plasticity.
著者: Simonovic, M. / Zhang, Z. / Cianci, C.D. / Steitz, T.A. / Morrow, J.S.
履歴
登録2006年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
C: alpha-II spectrin Spectrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6746
ポリマ－21,5142
非ポリマー1604
水1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2960 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area8300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.288, 57.737, 69.753
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological unit is a monomer.

-
要素

#1: タンパク質 Calmodulin / カルモジュリン / CaM


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P62157
#2: タンパク質・ペプチド alpha-II spectrin Spectrin / Spectrin / non-erythroid alpha chain / Spectrin alpha chain / Fodrin alpha chain


分子量: 4792.410 Da / 分子数: 1 / Fragment: Calmodulin binding domain / Mutation: L1211R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPTAN1, SPTA2 / プラスミド: pGEX2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13813
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.64 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 50mM Tris,pH 8.00, 30% PEG 8000, 0.1M ammonium-sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12981
22981
放射光源
由来タイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU11.5418
回転陽極RIGAKU21.5418
検出器
タイプID検出器日付
RIGAKU RAXIS II1IMAGE PLATE2005年11月24日
RIGAKU RAXIS II2IMAGE PLATE2005年11月24日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1YALE MIRRORSSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2YALE MIRRORSSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→45 Å / Num. all: 7933 / Num. obs: 7933 / % possible obs: 89.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 36.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.245 / Net I/σ(I): 4.55
反射 シェル解像度: 2.45→2.6 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.467 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 986 / % possible all: 87.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1cdm

1cdm


解像度: 2.45→44.48 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 551349.9 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 665 10.6 %RANDOM
Rwork0.245 ---
all0.245 6253 --
obs0.245 6253 89.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 60.4525 Å2 / ksol: 0.355356 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 44.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-19.36 Å20 Å20 Å2
2---9.56 Å20 Å2
3----9.8 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.63 Å0.49 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→44.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1177 0 4 58 1239
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0077
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.23
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.84
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.6 Å / Rfactor Rfree error: 0.036 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.38 110 11.2 %
Rwork0.364 876 -
obs-876 87.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramion.top

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る