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- PDB-2fix: Structure of human liver FBPase complexed with potent benzoxazole... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fix
タイトルStructure of human liver FBPase complexed with potent benzoxazole allosteric inhibitiors
要素Fructose-1,6-bisphosphatase 1フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / allosteric inhibitors human liver FBPase / benzoxazole (ベンゾオキサゾール) / intersubunit allosteric inhibitors of human liver FBPase
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to raffinose / sucrose biosynthetic process / cellular hypotonic salinity response / cellular response to phorbol 13-acetate 12-myristate / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / negative regulation of Ras protein signal transduction / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / cellular response to magnesium ion / fructose 6-phosphate metabolic process ...cellular response to raffinose / sucrose biosynthetic process / cellular hypotonic salinity response / cellular response to phorbol 13-acetate 12-myristate / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / negative regulation of Ras protein signal transduction / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / cellular response to magnesium ion / fructose 6-phosphate metabolic process / 糖新生 / fructose metabolic process / monosaccharide binding / negative regulation of glycolytic process / cellular hyperosmotic salinity response / regulation of gluconeogenesis / AMP binding / 脱リン酸化 / cellular response to cAMP / response to nutrient levels / 糖新生 / negative regulation of cell growth / cellular response to insulin stimulus / cellular response to xenobiotic stimulus / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 ...フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-870 / : / Fructose-1,6-bisphosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Abad-Zapatero, C.
引用
ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2006
タイトル: Benzoxazole benzenesulfonamides as allosteric inhibitors of fructose-1,6-bisphosphatase.
著者: Lai, C. / Gum, R.J. / Daly, M. / Fry, E.H. / Hutchins, C. / Abad-Zapatero, C. / von Geldern, T.W.
#1: ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2006
タイトル: Benzoxazole benzenesulfonamides are novel allosteric inhibitors of fructose-1,6-bisphosphatase with a distinct binding mode.
著者: von Geldern, T.W. / Lai, C. / Gum, R.J. / Daly, M. / Sun, C. / Fry, E.H. / Abad-Zapatero, C.
履歴
登録2005年12月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN REGARDING THE LIGAND 870, THE USER SHOULD REFER TO COMPOUND NO. 53 IN THE MAIN REFERENCE ...HETEROGEN REGARDING THE LIGAND 870, THE USER SHOULD REFER TO COMPOUND NO. 53 IN THE MAIN REFERENCE FOR THIS ENTRY, TABLE 3.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
D: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
H: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
L: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,2958
ポリマ－147,4384
非ポリマー1,8574
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19670 Å2
ΔGint-128 kcal/mol
Surface area44110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.400, 108.672, 196.395
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological active unit is the tetramer. Crystal contains four chains (A,D,H,L) and four molecules of the inhibitors (compound here labeled 870 in the asymmetric unit. The biological unit is the same of the other two related entries: 2fhy, 2fie

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要素

#1: タンパク質
Fructose-1,6-bisphosphatase 1 / フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ


分子量: 36859.418 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: liver肝臓 / プラスミド: 6His-Xpress-huFBP1-pET100-D-TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: GenBank: 15277851, UniProt: P09467*PLUS, fructose-bisphosphatase
#2: 化合物
ChemComp-870 / N-[7-(3-AMINOPHENYL)-5-METHOXY-1,3-BENZOXAZOL-2-YL]-2,5-DICHLOROBENZENESULFONAMIDE


分子量: 464.322 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H15Cl2N3O4S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.71 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, under oil / pH: 6.5
詳細: Crystals grown under oil (3:1 parafin:silicon oil). 2 uL+2uL drops. Well solution: 14-18% PEG1000, 0.1 M Tris pH 8.0 Cryo: quick immersion in: 16% PEG1000, 20% PEG400,0.1 M Tris pH 8.0, pH 6. ...詳細: Crystals grown under oil (3:1 parafin:silicon oil). 2 uL+2uL drops. Well solution: 14-18% PEG1000, 0.1 M Tris pH 8.0 Cryo: quick immersion in: 16% PEG1000, 20% PEG400,0.1 M Tris pH 8.0, pH 6.5, vapor diffusion, under oil, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年8月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→20 Å / Num. all: 27761 / Num. obs: 23224 / % possible obs: 88.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 19.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.245 / Rsym value: 0.245 / Net I/σ(I): 3.5
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.88 / Mean I/σ(I) obs: 0.69 / Num. unique all: 1651 / Rsym value: 0.88 / % possible all: 60.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2002精密化
MAR345データ収集
HKL-2000データスケーリング
CNX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: entry 2fie

2fie


解像度: 3.5→19.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 73686.99 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: Entries 2fhy, 2fie and 2fix characterize the binding mode of benzoxazoles as allosteric inhibitors of human liver FBPase as described in the associated references. These three entries focus ...詳細: Entries 2fhy, 2fie and 2fix characterize the binding mode of benzoxazoles as allosteric inhibitors of human liver FBPase as described in the associated references. These three entries focus on the binding mode and interactions in the proximity of the ligands. The medium to low resolution of the crystallographic data (3.3, 2.95 and 2.8 A) and the limited quality and extent of the available data, especially for entry 2fix, should be considered when trying to extract accurate interatomic distances between the ligands and the protein, at certain regions of the protein exposed to solvent.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.355 1485 10.3 %RANDOM
Rwork0.252 ---
all0.307 18885 --
obs-14374 61.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.171068 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--17.2 Å20 Å20 Å2
2---5.05 Å20 Å2
3---22.25 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.71 Å0.45 Å
Luzzati d res low-8 Å
Luzzati sigma a0.61 Å0.46 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→19.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9728 0 120 0 9848
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.99
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.037 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.386 107 10.5 %
Rwork0.288 908 -
obs-908 35.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1ACCELRYS_CNX_TOPPAR:protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ACCELRYS_CNX_TOPPAR:water_rep.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3ACCELRYS_CNX_TOPPAR:ion.param870.top
X-RAY DIFFRACTION4870.par

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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