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- PDB-2d5i: The crystal structure of AzoR (Azo Reductase) from Escherichia coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2d5i
タイトルThe crystal structure of AzoR (Azo Reductase) from Escherichia coli
要素Azo Reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / azo reductase
機能・相同性
機能・相同性情報


azobenzene reductase activity / 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体 / FMN-dependent NADH-azoreductase / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, NAD(P) as acceptor / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / FMN binding / response to oxidative stress / electron transfer activity / protein homodimerization activity / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
NADH:quinone oxidoreductase, FMN-dependent / Flavodoxin-like fold / Flavodoxin-like fold / Flavodoxin domain / Flavoprotein-like superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンモノヌクレオチド / FMN-dependent NADH:quinone oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Ito, K. / Tanokura, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Three-dimensional structure of AzoR from Escherichia coli. An oxidereductase conserved in microorganisms
著者: Ito, K. / Nakanishi, M. / Lee, W.C. / Sasaki, H. / Zenno, S. / Saigo, K. / Kitade, Y. / Tanokura, M.
履歴
登録2005年11月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年9月19日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Azo Reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1884
ポリマ－21,5471
非ポリマー6413
水1,18966
1
A: Azo Reductase
ヘテロ分子

A: Azo Reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3768
ポリマ－43,0952
非ポリマー1,2816
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z1
Buried area4890 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area17160 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)94.630, 94.630, 54.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212

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要素

#1: タンパク質 Azo Reductase / AzoR


分子量: 21547.443 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / プラスミド: pET21a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P41407, EC: 1.7.1.6
#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN / フラビンモノヌクレオチド


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.23 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.2→67.42 Å / Num. obs: 12145

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.1.24 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→67.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 4.333 / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.219 / ESU R Free: 0.176 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20507 601 5 %RANDOM
Rwork0.16822 ---
obs0.17 11523 93.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.15 Å20 Å20 Å2
2---1.15 Å20 Å2
3---2.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→67.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1520 0 43 66 1629
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0310.0211584
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021449
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1751.9942154
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.00733369
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6775199
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1450.2249
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.021743
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02292
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.2290
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2560.21579
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0920.2863
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.277
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1480.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2590.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1590.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4991.5995
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.56521600
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2273589
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.2294.5554
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.192 43
Rwork0.176 645

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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