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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2d4z | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the cytoplasmic domain of the chloride channel ClC-0 | ||||||
要素 | Chloride channel proteinクロライドチャネル | ||||||
キーワード | TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / ClC chloride channel cytoplasmic domain / CBS domains / ion channel regulatory subunit | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 voltage-gated chloride channel activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / chloride channel complex 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Torpedo marmorata (エイ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 3.1 Å | ||||||
データ登録者 | Dutzler, R. / Meyer, S. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2006 タイトル: Crystal structure of the cytoplasmic domain of the chloride channel ClC-0. 著者: Meyer, S. / Dutzler, R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2d4z.cif.gz | 76.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2d4z.ent.gz | 56.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2d4z.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d4/2d4z ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d4/2d4z | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is probably a dimer. The crystal does not contain the biological assembly. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 27786.834 Da / 分子数: 2 / 断片: ClC-0 cytoplasmic domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Torpedo marmorata (エイ) / プラスミド: pET28 b+ / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: P21564 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.5 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 3.5M sodium formate 10mM magnesium chloride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.919 Å |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月14日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.919 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.1→50 Å / Num. all: 12312 / Num. obs: 12275 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 72.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 23 |
反射 シェル | 解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.507 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 1200 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 3.1→19.89 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 1454756.39 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: THE STRUCTURE INCLUDES STRETCHES OF WEAK ELECTRON DENSITY WITH ILL DEFINED SIDECHAINS. PARTS OF THE N-TERMINUS AS WELL AS A LINKER REGION HAVE BEEN TRACED AS A POLYGLYCINE CHAIN THEREFORE ...詳細: THE STRUCTURE INCLUDES STRETCHES OF WEAK ELECTRON DENSITY WITH ILL DEFINED SIDECHAINS. PARTS OF THE N-TERMINUS AS WELL AS A LINKER REGION HAVE BEEN TRACED AS A POLYGLYCINE CHAIN THEREFORE THESE RESIDUES ARE MISSING ATOMS. SEE REMARK 470. SUBSTANTIAL PARTS OF THE LINKER SHOW NO DEFINED ELECTRON DENSITY; SEE REMARK 465.
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.9256 Å2 / ksol: 0.291994 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 90.8 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.1→19.89 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 3.1→3.29 Å / Rfactor Rfree error: 0.043 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file | Serial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: protein.top |