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万見
- PDB-2c2v: Crystal structure of the CHIP-UBC13-UEV1a complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c2v
タイトルCrystal structure of the CHIP-UBC13-UEV1a complex
要素
  • STIP1 homology and U box-containing protein 1
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 1
キーワードCHAPERONE / HEAT-SHOCK PROTEIN COMPLEX / E3 LIGASE / UBIQUITINYLATION / TPR / HEAT-SHOCK PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / regulation of glucocorticoid metabolic process / Downregulation of ERBB2 signaling / : / UBC13-MMS2 complex / Regulation of TNFR1 signaling / Regulation of necroptotic cell death / Regulation of PTEN stability and activity / Regulation of RUNX2 expression and activity ...positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / regulation of glucocorticoid metabolic process / Downregulation of ERBB2 signaling / : / UBC13-MMS2 complex / Regulation of TNFR1 signaling / Regulation of necroptotic cell death / Regulation of PTEN stability and activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / ubiquitin conjugating enzyme complex / positive regulation of ERAD pathway / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of mitophagy / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / nuclear inclusion body / DNA double-strand break processing / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / misfolded protein binding / R-SMAD binding / postreplication repair / cellular response to misfolded protein / protein folding chaperone complex / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of intracellular signal transduction / positive regulation of double-strand break repair / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / chaperone-mediated autophagy / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / TPR domain binding / protein monoubiquitination / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K63-linked ubiquitination / positive regulation of proteolysis / protein maturation / positive regulation of DNA repair / protein autoubiquitination / regulation of DNA repair / ERAD pathway / ubiquitin ligase complex / endoplasmic reticulum unfolded protein response / antiviral innate immune response / negative regulation of TORC1 signaling / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / heat shock protein binding / Hsp70 protein binding / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / ubiquitin binding / positive regulation of protein ubiquitination / negative regulation of protein binding / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / response to ischemia / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / G protein-coupled receptor binding / kinase binding / G2/M DNA damage checkpoint / double-strand break repair via homologous recombination / Hsp90 protein binding / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / NOD1/2 Signaling Pathway / RING-type E3 ubiquitin transferase / ISG15 antiviral mechanism / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Z disc / Formation of Incision Complex in GG-NER / FCERI mediated NF-kB activation / Aggrephagy / Interleukin-1 signaling / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / MAPK cascade / ubiquitin protein ligase activity / Processing of DNA double-strand break ends / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / protein folding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / cellular response to hypoxia / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein-macromolecule adaptor activity / T cell receptor signaling pathway / protein-folding chaperone binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell differentiation / protein stabilization / protein ubiquitination / DNA repair
類似検索 - 分子機能
CHIP, N-terminal tetratricopeptide repeat domain / CHIP/LubX , U box domain / CHIP N-terminal tetratricopeptide repeat domain / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme ...CHIP, N-terminal tetratricopeptide repeat domain / CHIP/LubX , U box domain / CHIP N-terminal tetratricopeptide repeat domain / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 1 / E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Zhang, M. / Roe, S.M. / Pearl, L.H.
引用ジャーナル: Mol. Cell / 年: 2005
タイトル: Chaperoned ubiquitylation--crystal structures of the CHIP U box E3 ubiquitin ligase and a CHIP-Ubc13-Uev1a complex.
著者: Zhang, M. / Windheim, M. / Roe, S.M. / Peggie, M. / Cohen, P. / Prodromou, C. / Pearl, L.H.
履歴
登録2005年9月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年6月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity ...citation / entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity_name_com.name / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type
改定 1.32019年3月6日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 1
E: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
F: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 1
H: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
I: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 1
K: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
L: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 1
S: STIP1 homology and U box-containing protein 1
T: STIP1 homology and U box-containing protein 1
U: STIP1 homology and U box-containing protein 1
V: STIP1 homology and U box-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,48212
ポリマ－169,48212
非ポリマー00
水63135
1
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 1
H: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
I: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 1
S: STIP1 homology and U box-containing protein 1
T: STIP1 homology and U box-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,7416
ポリマ－84,7416
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
E: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
F: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 1
K: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
L: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 1
U: STIP1 homology and U box-containing protein 1
V: STIP1 homology and U box-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,7416
ポリマ－84,7416
非ポリマー00
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)180.310, 69.991, 204.477
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.95, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11S
21T
31U
41V
12B
22H
32E
42K
13C
23I
33F
43L

NCSドメイン領域:

Refine code: 4

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111TYRTYRPHEPHESI231 - 2945 - 68
211TYRTYRPHEPHETJ231 - 2945 - 68
311TYRTYRPHEPHEUK231 - 2945 - 68
411TYRTYRPHEPHEVL231 - 2945 - 68
112ARGARGGLUGLUBA11 - 339 - 31
212ARGARGGLUGLUHE11 - 339 - 31
312ARGARGGLUGLUEC11 - 339 - 31
412ARGARGGLUGLUKG11 - 339 - 31
122ALAALALEULEUBA36 - 9534 - 93
222ALAALALEULEUHE36 - 9534 - 93
322ALAALALEULEUEC36 - 9534 - 93
422ALAALALEULEUKG36 - 9534 - 93
132TRPTRPPROPROBA99 - 12197 - 119
232TRPTRPPROPROHE99 - 12197 - 119
332TRPTRPPROPROEC99 - 12197 - 119
432TRPTRPPROPROKG99 - 12197 - 119
142ALAALAASNASNBA140 - 155138 - 153
242ALAALAASNASNHE140 - 155138 - 153
342ALAALAASNASNEC140 - 155138 - 153
442ALAALAASNASNKG140 - 155138 - 153
113VALVALGLNGLNCB38 - 526 - 20
213VALVALGLNGLNIF38 - 526 - 20
313VALVALGLNGLNFD38 - 526 - 20
413VALVALGLNGLNLH38 - 526 - 20
123TRPTRPPROPROCB62 - 12930 - 97
223TRPTRPPROPROIF62 - 12930 - 97
323TRPTRPPROPROFD62 - 12930 - 97
423TRPTRPPROPROLH62 - 12930 - 97
133VALVALGLNGLNCB134 - 165102 - 133
233VALVALGLNGLNIF134 - 165102 - 133
333VALVALGLNGLNFD134 - 165102 - 133
433VALVALGLNGLNLH134 - 165102 - 133

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme N / Ubc13 / UbcH13 / ...Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme N / Ubc13 / UbcH13 / Ubiquitin carrier protein N / Ubiquitin-protein ligase N


分子量: 17241.779 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2N, BLU / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P61088, E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#2: タンパク質
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 1 / UEV-1 / CROC-1 / TRAF6-regulated IKK activator 1 beta Uev1A


分子量: 16095.452 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2V1, CROC1, UBE2V, UEV1, P/OKcl.19 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13404
#3: タンパク質
STIP1 homology and U box-containing protein 1 / Carboxy terminus of Hsp70-interacting protein / E3 ubiquitin-protein ligase CHIP / RING-type E3 ...Carboxy terminus of Hsp70-interacting protein / E3 ubiquitin-protein ligase CHIP / RING-type E3 ubiquitin transferase CHIP


分子量: 9033.194 Da / 分子数: 4 / Fragment: C-TEMINAL DOMAIN, RESIDUES 227-304 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Stub1, Chip / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WUD1, RING-type E3 ubiquitin transferase
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: MCHIP(166-304), UBC13 AND UEV1A WERE COMBINED IN A 1:1:1 MOLAR RATIO, INCUBATED FOR 30 MIN, AND CONCENTRATED TO 10 MG/ML BY ULTRAFILTRATION. CRYSTALS WERE GROWN BY VAPOUR DIFFUSION AT 20C ...詳細: MCHIP(166-304), UBC13 AND UEV1A WERE COMBINED IN A 1:1:1 MOLAR RATIO, INCUBATED FOR 30 MIN, AND CONCENTRATED TO 10 MG/ML BY ULTRAFILTRATION. CRYSTALS WERE GROWN BY VAPOUR DIFFUSION AT 20C AGAINST 20% (W/V) PEG2000 MME, 100 MM TRIS-HCL (PH 7.0).

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.934
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→60 Å / Num. obs: 154327 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.9→3.05 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 96.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JAT

1jat


解像度: 2.9→196.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.875 / SU B: 42.875 / SU ML: 0.368 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.275 / ESU R Free: 0.432 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.297 2621 5 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.218 49474 95.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 4.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→196.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11601 0 0 35 11636
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0660.02211866
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg4.8421.98316107
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg14.3251439
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.99724.346543
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg26.605152085
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.971588
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.3130.21762
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0190.029056
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3560.26915
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3920.28029
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2670.2611
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3430.293
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4510.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.991.57758
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.395211903
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.70935050
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0964.54204
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11S517medium positional0.570.5
12T517medium positional0.570.5
13U517medium positional0.590.5
14V517medium positional0.70.5
21B973medium positional0.450.5
22H973medium positional0.570.5
23E973medium positional0.520.5
24K973medium positional0.540.5
31C938medium positional0.510.5
32I938medium positional0.610.5
33F938medium positional0.510.5
34L938medium positional0.60.5
11S517medium thermal1.652
12T517medium thermal1.752
13U517medium thermal1.342
14V517medium thermal2.392
21B973medium thermal1.132
22H973medium thermal1.172
23E973medium thermal1.032
24K973medium thermal1.32
31C938medium thermal1.262
32I938medium thermal0.92
33F938medium thermal0.942
34L938medium thermal1.032
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.98 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.442 199
Rwork0.386 3611
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.84361.27221.04151.99291.43321.5394-0.06040.1573-0.1462-0.11470.1357-0.0015-0.0226-0.0291-0.07530.17420.08230.2420.2598-0.0826-0.1329-23.224-54.56-11.253
20.3719-0.1705-1.33390.31440.67154.79890.1154-0.16540.1090.07370.0727-0.0483-0.09280.3781-0.18810.15730.00160.17450.2272-0.0535-0.0228-12.450.9585.314
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B3 - 156
2X-RAY DIFFRACTION1C33 - 174
3X-RAY DIFFRACTION1S227 - 300
4X-RAY DIFFRACTION1H6 - 156
5X-RAY DIFFRACTION1I36 - 174
6X-RAY DIFFRACTION1T227 - 300
7X-RAY DIFFRACTION2E6 - 156
8X-RAY DIFFRACTION2F36 - 174
9X-RAY DIFFRACTION2U227 - 298
10X-RAY DIFFRACTION2K3 - 156
11X-RAY DIFFRACTION2L36 - 174
12X-RAY DIFFRACTION2V229 - 298

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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