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- PDB-2bo1: Crystal structure of a hybrid ribosomal protein L30e with surface... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bo1
タイトルCrystal structure of a hybrid ribosomal protein L30e with surface residues from T. celer, and core residues from yeast
要素50S RIBOSOMAL PROTEIN L30Eリボソーム
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / RIBONUCLEOPROTEIN (核タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


cytosolic large ribosomal subunit / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L30/S12 / Ribosomal protein L30e / Ribosomal protein L30e, conserved site / Ribosomal protein L30/YlxQ / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Ribosomal protein L30e signature 1. / Ribosomal protein L30e signature 2. / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like ...Ribosomal protein L30/S12 / Ribosomal protein L30e / Ribosomal protein L30e, conserved site / Ribosomal protein L30/YlxQ / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Ribosomal protein L30e signature 1. / Ribosomal protein L30e signature 2. / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein eL30
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOCOCCUS CELER (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Lee, C.F. / Cha, S.S. / Lee, H.S. / Wong, K.B.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Contribution of Hydrophobic Core and Electrostatic Surface to the Thermodyanmic Stability of Ribosomal Protein L30E
著者: Lee, C.F. / Cha, S.S. / Lee, H.S. / Wong, K.B.
履歴
登録2005年4月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L30E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2022
ポリマ－11,1061
非ポリマー961
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)29.187, 52.531, 52.692
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L30E / リボソーム


分子量: 11105.763 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) THERMOCOCCUS CELER (古細菌) / プラスミド: PET3D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P29160
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PHE 4 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 11 TO VAL ENGINEERED ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PHE 4 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 11 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 12 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 14 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ILE 17 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 18 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, MET 19 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 21 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 24 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ILE 25 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TYR 27 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 28 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 33 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 38 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 42 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ILE 46 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ILE 50 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ILE 59 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 68 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 74 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 75 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 77 TO LYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 83 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 84 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 85 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 86 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 87 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PRO 89 TO ALA
配列の詳細THE AUTHORS SAYS THE ENTRY CAN BE CONSIDERED AS A MUTANT OF T. CELER L30E WITH THE FOLLOWING MUTATIONS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 21.46 %
結晶化pH: 8.5
詳細: 2UL 10MG/ML PROTEIN AND 2UL 22.5% PEG3350, 0.1M TRIS PH 8.5, CRYOPROTECTED IN 20% PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 6B / 波長: 1.12714
検出器タイプ: BRUKER / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12714 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→20 Å / Num. obs: 9277 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 63 / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 63
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Mean I/σ(I) obs: 34 / % possible all: 94.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0003精密化
HKL-2000データ削減
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H7M

1h7m


解像度: 1.7→37.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.85 / SU B: 1.954 / SU ML: 0.069 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.127 / ESU R Free: 0.135 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 445 4.8 %RANDOM
Rwork0.173 ---
obs0.176 8796 98.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 8.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.22 Å20 Å20 Å2
2---0.14 Å20 Å2
3----0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→37.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数780 0 5 129 914
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.022794
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02759
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3051.9931069
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.77631761
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5185100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.28422.90331
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.9115149
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.663157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2124
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02866
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02157
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.2163
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1630.2750
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1750.2410
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0810.2486
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1270.267
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.120.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2550.260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0970.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.211.5649
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.2082800
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.313339
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4654.5269
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.75 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.234 46
Rwork0.154 588

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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