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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2bkl | ||||||
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タイトル | Structural and Mechanistic Analysis of Two Prolyl Endopeptidases: Role of Inter-Domain Dynamics in Catalysis and Specificity | ||||||
要素 | PROLYL ENDOPEPTIDASE | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / PROLYL ENDOPEPTIDASE / MECHANISTIC STUDY / CELIAC SPRUE / PROTEASE (プロテアーゼ) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | MYXOCOCCUS XANTHUS (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å | ||||||
データ登録者 | Khosla, C. / Shan, L. / Mathews, I.I. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2005 タイトル: Structural and Mechanistic Analysis of Two Prolyl Endopeptidases: Role of Interdomain Dynamics in Catalysis and Specificity 著者: Shan, L. / Mathews, I.I. / Khosla, C. #1: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2004 タイトル: Comparative Biochemical Analysis of Three Bacterial Prolyl Endopeptidases: Implications for Celiac Sprue 著者: Shan, L. / Marti, T. / Sollid, L.M. / Gray, G.M. / Khosla, C. #2: ジャーナル: Science / 年: 2002 タイトル: Structural Basis for Gluten Intolerance in Celiac Sprue 著者: Shan, L. / Molberg, O. / Parrot, I. / Hausch, F. / Filiz, F. / Gray, G.M. / Sollid, L.M. / Khosla, C. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2bkl.cif.gz | 304.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2bkl.ent.gz | 244.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2bkl.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bk/2bkl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bk/2bkl | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 77777.359 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Z-ALA PROLINAL / 由来: (組換発現) MYXOCOCCUS XANTHUS (バクテリア) / プラスミド: PET28B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9X5N2, prolyl oligopeptidase #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-SO4 / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 % |
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結晶化 | pH: 6 / 詳細: 26% METHOXY PEG 5K AND 0.1MES (PH 6.01). |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年12月19日 |
放射 | モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL, SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 225366 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 15.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 12.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 97.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1QFS 解像度: 1.5→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 1.062 / SU ML: 0.04 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.066 / ESU R Free: 0.067 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SOME OF THE RESIDUES ARE MODELED WITH ALTERNATE CONFORMATIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 10.34 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.5→30 Å
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拘束条件 |
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