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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2bjy | ||||||
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タイトル | The X-ray crystal structure of Listeria innocua Dps H31G-H43G mutant. | ||||||
要素 | NON-HEME IRON-CONTAINING FERRITIN | ||||||
キーワード | IRON OXIDATION AND STORAGE / DPS (DNA BINDING PROTEIN FROM STARVED CELLS) / FERROXIDASE CENTER / MUTAGENESIS STUDY / IRON STORAGE / METAL TRANSPORT | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 酸化還元酵素; 金属イオンを酸化する / oxidoreductase activity, acting on metal ions / ferric iron binding / intracellular iron ion homeostasis / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | LISTERIA INNOCUA (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å | ||||||
データ登録者 | Ilari, A. / Stefanini, S. / Chiancone, E. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005 タイトル: The Unusual Intersubunit Ferroxidase Center of Listeria Innocua Dps is Required for Hydrogen Peroxide Detoxification But not for Iron Uptake. A Study with Site-Specific Mutants 著者: Ilari, A. / Latella, M.C. / Ceci, P. / Ribacchi, F. / Su, M. / Giangiacomo, L. / Stefanini, S. / Chasteen, N.D. / Chiancone, E. #1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000 タイトル: The Dodecameric Ferritin from Listeria Innocua Contains a Novel Intersubunit Iron-Binding Site 著者: Ilari, A. / Stefanini, S. / Chiancone, E. / Tsernoglou, D. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2bjy.cif.gz | 349.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2bjy.ent.gz | 290.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2bjy.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bj/2bjy ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bj/2bjy | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 17908.363 Da / 分子数: 12 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: H31G-H43G MUTANT OF DPS FROM LISTERIA INNOCUA / 由来: (組換発現) LISTERIA INNOCUA (バクテリア) / プラスミド: PET11A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P80725 #2: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | FUNCTION: PARTICIPATE IN IRON STORAGE ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A, B, C, D, E, F, G, H, I, J, K, ...FUNCTION: PARTICIPAT | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.7 % |
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結晶化 | 詳細: PEG 1000 15-30% W/V, ACETATE BUFFERS IN A PH RANGE BETWEEN 5.5-6.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1.2 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.2 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 56386 / % possible obs: 93.8 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 9 |
反射 シェル | 解像度: 2.6→2.69 Å / % possible all: 92.5 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1QGH 解像度: 2.6→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.865 / SU ML: 0.241 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.358 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.6→30 Å
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拘束条件 |
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