+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2aev | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | MJ0158, NaBH4-reduced form | ||||||
Components | Hypothetical protein MJ0158Hypothesis | ||||||
Keywords | UNKNOWN FUNCTION / selenocysteine synthase / PLP / pyridoxal phosphate / homo-oligomerization | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Methanocaldococcus jannaschii (archaea) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Kaiser, J.T. / Gromadski, K. / Rother, M. / Engelhardt, H. / Rodnina, M.V. / Wahl, M.C. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2005 Title: Structural and functional investigation of a putative archaeal selenocysteine synthase Authors: Kaiser, J.T. / Gromadski, K. / Rother, M. / Engelhardt, H. / Rodnina, M.V. / Wahl, M.C. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2aev.cif.gz | 92.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb2aev.ent.gz | 69.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2aev.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ae/2aev ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ae/2aev | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 2aeuSC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
| ||||||||
Details | The biological assembly is a dimer. The second part of the dimer is created by the two fold axis along z, located at 1/2y, i.e. rotation of (-x, -y, z) and translation of (0, 1, 0) |
-Components
#1: Protein | Mass: 42170.871 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Methanocaldococcus jannaschii (archaea) Gene: mj0158 / Plasmid: pT7-7 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3)-RIL / References: UniProt: Q57622 | ||
---|---|---|---|
#2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 2 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.1 Å3/Da / Density % sol: 40.8 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 2.2 Details: PEG400, ammonium sulfate, pH 2.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction |
| |||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source |
| |||||||||||||||||||||
Detector |
| |||||||||||||||||||||
Radiation |
| |||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
| |||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.95→18 Å / Num. all: 26840 / Num. obs: 24290 / % possible obs: 90.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 | |||||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 2→2.1 Å / % possible all: 86.4 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ID 2AEU Resolution: 2→18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 11.396 / SU ML: 0.162 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.287 / ESU R Free: 0.221 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 38.776 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→18 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|