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万見
- PDB-1wac: Back-priming mode of Phi6 RNA-dependent RNA polymerase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wac
タイトルBack-priming mode of Phi6 RNA-dependent RNA polymerase
要素P2 PROTEIN
キーワードPOLYMERASE (ポリメラーゼ) / PHI6 RNA-DEPENDENT RNA POLYMERASE / TRANSCRIPTION (転写 (生物学))
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA uridylyltransferase activity / virion component / RNA依存性RNAポリメラーゼ / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / nucleotide binding / DNA-templated transcription / RNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Phage p2 RNA dependent RNA polymerase domain / Alpha-Beta Plaits - #1600 / Dihydrolipoamide Transferase / Dihydrolipoamide Transferase - #10 / Cystovirus, RNA-directed RNA polymerase, N-terminal / Cystovirus, RNA-directed RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase, bacteriophage, catalytic domain / RdRp of RNA-containing bacteriophages catalytic domain profile. / Other non-globular / Globin-like ...Phage p2 RNA dependent RNA polymerase domain / Alpha-Beta Plaits - #1600 / Dihydrolipoamide Transferase / Dihydrolipoamide Transferase - #10 / Cystovirus, RNA-directed RNA polymerase, N-terminal / Cystovirus, RNA-directed RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase, bacteriophage, catalytic domain / RdRp of RNA-containing bacteriophages catalytic domain profile. / Other non-globular / Globin-like / Special / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Alpha-Beta Plaits / DNA/RNA polymerase superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA依存性RNAポリメラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種PSEUDOMONAS PHAGE PHI-6 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Laurila, M.R.L. / Salgado, P.S. / Stuart, D.I. / Grimes, J.M. / Bamford, D.H.
引用ジャーナル: J.Gen.Virol. / 年: 2005
タイトル: Back-Priming Mode of Phi6 RNA-Dependent RNA Polymerase
著者: Laurila, M.R.L. / Salgado, P.S. / Stuart, D.I. / Grimes, J.M. / Bamford, D.H.
履歴
登録2004年10月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: P2 PROTEIN
B: P2 PROTEIN
C: P2 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)223,3223
ポリマ－223,3223
非ポリマー00
水0
1
A: P2 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,4411
ポリマ－74,4411
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: P2 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,4411
ポリマ－74,4411
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: P2 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,4411
ポリマ－74,4411
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)76.579, 105.851, 157.712
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.86, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.4818, -0.85426, -0.19523), (0.85655, -0.50613, 0.10077), (-0.1849, -0.11867, 0.97557)49.30606, 3.10159, -46.54394
2given(-0.49614, 0.8249, -0.27091), (-0.8457, -0.52977, -0.06428), (-0.19654, 0.19722, 0.96046)44.67166, 34.2141, -100.89204

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要素

#1: タンパク質 P2 PROTEIN / PHI6 RNA-DEPENDENT RNA POLYMERASE


分子量: 74440.648 Da / 分子数: 3 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) PSEUDOMONAS PHAGE PHI-6 (ファージ)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P11124
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE MET 465 ILE, CHAINS A, B, C DELETION MUTATION- QYKW (629-632) TO SG IN CHAINS A, ...ENGINEERED RESIDUE MET 465 ILE, CHAINS A, B, C DELETION MUTATION- QYKW (629-632) TO SG IN CHAINS A, B AND C. THE TWO RESIDUES WHICH HAVE BEEN INSERTED IN PLACE OF QYKW ARE MAPPED TO THEMSELVES IN THE DBREF RECORDS BELOW. P2 IS ONE OF THE 4 STRUCTURAL PROTEINS OF THE POLYHEDRAL PROCAPSID, WHICH IS RESPONSIBLE FOR GENOMIC REPLICATION AND TRANSCRIPTION.
配列の詳細DELETION MUTATION- QYKW (629-632) TO SG IN CHAINS A, B AND C. THE TWO RESIDUES WHICH HAVE BEEN ...DELETION MUTATION- QYKW (629-632) TO SG IN CHAINS A, B AND C. THE TWO RESIDUES WHICH HAVE BEEN INSERTED IN PLACE OF QYKW ARE MAPPED TO THEMSELVES IN THE DBREF RECORDS BELOW.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 8
詳細: 0.1M SODIUM CITRATE PH 5.6, 19% ISOPROPANOL, 19% PEG 4K, 5% GLYCEROL

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データ収集

回折平均測定温度: 150 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9756
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9756 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30 Å / Num. obs: 57385 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 1.9 / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 23.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.02 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HI8

1hi8


解像度: 3→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1769196.42 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: A POSTERIORI / σ(F): 0
詳細: RESIDUES 1-5, 603-615, 626-634 BELONG TO DISORDERED LOOPS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 2760 5.1 %RANDOM
Rwork0.241 ---
obs0.241 54620 99.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS BULK SOLVENT MODEL USED / Bsol: 45.2045 Å2 / ksol: 0.371779 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.23 Å20 Å23.06 Å2
2---0.69 Å20 Å2
3----11.53 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.39 Å
Luzzati d res low-20 Å
Luzzati sigma a0.58 Å0.53 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15693 0 0 0 15693
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.13
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.693
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.264
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.114
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.415
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 458 5.6 %
Rwork0.336 7719 -
obs--98.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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